(β/α)<sub>8</sub>-バレル折畳みにおける安定な半バレルサブドメインの存在に対する実験的証拠

AKANUMA Satoshi; YAMAGISHI Akihiko

文献

J-GLOBAL ID：200902224981715290 整理番号：08A0882540

(β/α)₈-バレル折畳みにおける安定な半バレルサブドメインの存在に対する実験的証拠

Experimental Evidence for the Existence of a Stable Half-Barrel Subdomain in the (β/α)₈-Barrel Fold

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資料名：
巻： 382 号： 2 ページ： 458-466 発行年： 2008年10月03日
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

(β/α)₈バレルは酵素として機能する最も一般的な折畳みの1つである。二回転対称構造を持ち,ヒスチジン生合成に関与する2つの(β/α)₈-バレル酵素の出現は,(β/α)₄-半バレルのタンデム重複及び融合の結果であることが示されている。しかし,他の(β/α)₈バレル蛋白質の進化における祖先型半バレルの存在に関する証拠はほとんど見出されていない。Escherichia coli N-(5′-ホスホリボシル)アントラニル酸イソメラーゼの(β/α)₈バレル構造における祖先型半バレルのレムナントを検出するために,3つの潜在的半バレル単位,(β/α)_1~4,(β/α)_3~6,及び(β/α)_5~8を設計した。これらの3つの配置の間で,(β/α)_3~6だけが安定である;単量体型と二量体型との間で平衡状態で存在した。したがって,E.coli由来のN-(5′-ホスホリボシル)アントラニル酸イソメラーゼの中央セグメントは半バレル前駆体として機能した。(β/α)_3~6のタンデム重複はかなり安定な単量体構造をもたらした。この結果から,非共有的に集合した半バレルの構造的特性は重復や融合によって改善されることを示した。さらに得られた結果から,この遍在する蛋白質立体配座の初期折畳み事象に重要な相互作用を含む局所構造ユニットに関する情報を提供する。Copyright 2008 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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分子構造 , 遺伝子操作

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(β/α)8-バレル折畳みにおける安定な半バレルサブドメインの存在に対する実験的証拠

(β/α)₈-バレル折畳みにおける安定な半バレルサブドメインの存在に対する実験的証拠