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J-GLOBAL ID：200902268962066342   整理番号：08A0622096

NOD2-NALP1複合体は炭疽菌感染およびムラミルジペプチドに対するカスパーゼ1依存性IL-1β分泌を仲介する

A NOD2-NALP1 complex mediates caspase-1-dependent IL-1β secretion in response to Bacillus anthracis infection and muramyl dipeptide

著者 (12件)： HSU Li-Chung (Univ. California at San Diego, CA) ,  HSU Li-Chung (National Taiwan Univ., Taipei, TWN) ,  ALI Syed R. (Univ. California at San Diego, CA) ,  MCGILLIVRAY Shauna (Univ. California at San Diego, CA) ,  TSENG Ping-Hui (Univ. California at San Diego, CA) ,  MARIATHASAN Sanjeev (Genentech, Inc., CA) ,  HUMKE Eric W. (Genentech, Inc., CA) ,  ECKMANN Lars (Univ. California at San Diego, CA) ,  POWELL Jonathan J. (MRC Human Nutrition Res., Cambridge, GBR) ,  NIZET Victor (Univ. California at San Diego, CA) ,  DIXIT Vishva M. (Genentech, Inc., CA) ,  KARIN Michael (Univ. California at San Diego, CA)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 105  号： 22  ページ： 7803-7808  発行年： 2008年06月03日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： NOD2がIL-1βの分泌を刺激するメカニズムと,その重要性を検討した。ノックアウトマウスのマクロファージを用いて実験した。NOD2はムラミルジペプチド(MDP)が誘導するIL-1β分泌に必要であった。カスパーゼ1およびカスパーゼ動員ドメイン(CARD)含有蛋白質であるRIP2は,MDPが誘導するIL-1β分泌とは異なるメカニズムで必要であった。NOD2はそのN末端CARDを介してカスパーゼ1と直接相互作用してカスパーゼ1を活性化した。MDPはNOD2:NALP1複合体の形成を誘発した。炭疽菌が誘導するIL-1β分泌にはNOD2およびカスパーゼ1が必要であった。NALP1はNOD2に結合し,MDPが誘導するIL-1β放出を高めた。炭疽菌が誘導するIL-1β分泌はNOD2,NALP1,カスパーゼ1に依存した。NOD2によるIL-1β分泌制御を概要するモデルを考案した。

シソーラス用語： *タンパク質 ,  インターロイキン1 ,  炭疽菌 ,  カスパーゼ ,  ノックアウトマウス ,  アダプタータンパク質 ,  *タンパク質複合体 ,  リポ多糖類 ,  細菌毒素 ,  炎症 ,  ジペプチド ,  インターロイキン1β ,  カスパーゼ1 ,  インフラマソーム ,  免疫応答 ,  *NOD2蛋白質 ,  受容体相互作用セリン/トレオニンキナーゼ2 ,  微生物 ,  芽胞形成菌 ,  実験動物 ,  マウス
準シソーラス用語： 免疫反応 ,  *NOD2 ,  *NALP1 ,  RIP2

分類 (2件)： 感染免疫  (ED03030P) ,  生体防御と免疫系一般  (ED01010F)

物質索引 (1件)： ムラミルジペプチド

タイトルに関連する用語 (8件)： 複合体 ,  炭疽菌感染 ,  ムラミルジペプチド ,  カスパーゼ1 ,  依存性 ,  IL-1β ,  分泌 ,  仲介