SRT1720,SRT2183,SRT1460およびレスベラトロールはSIRT1の直接的な活性化剤ではない

PACHOLEC Michelle; BLEASDALE John E.; CHRUNYK Boris; CUNNINGHAM David; FLYNN Declan; GAROFALO Robert S.; GRIFFITH David; GRIFFOR Matt; LOULAKIS Pat; PABST Brandon; QIU Xiayang; STOCKMAN Brian; THANABAL Venkataraman; VARGHESE Alison; WARD Jessica; WITHKA Jane; AHN Kay

文献

J-GLOBAL ID：201002219116769632 整理番号：10A0334269

SRT1720,SRT2183,SRT1460およびレスベラトロールはSIRT1の直接的な活性化剤ではない

SRT1720, SRT2183, SRT1460, and Resveratrol Are Not Direct Activators of SIRT1

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資料名：
巻： 285 号： 11 ページ： 8340-8351 発行年： 2010年03月12日
JST資料番号： E0038A ISSN： 0021-9258 CODEN： JBCHA3 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

推定上のサーチュイン1(SIRT1)活性化剤(Sirtris)が,SIRT1の脱アセチル化活性に寄与するかどうかを,生化学的手法を用いて調べた。SirtrisのSRT1720,構造の関連したSRT2183とSRT1460,およびリスベラトロールは,蛍光色素TAMRAを結合したp53ペプチド基質に対するSIRT1の活性を強めた。しかし,天然p53ペプチド基質に対する活性には影響を与えなかった。2型糖尿病のマウスモデルにおける,SRT1720の有効性も認められなかった。NMR,表面プラズモン共鳴および等温滴定熱量測定による解析から,SirtrisがTAMRA-p53ペプチド基質にのみ,直接結合することが分かった。受容体,酵素,チャンネル,トランスポーター等の様々な蛋白質の活性に対する作用も評価したところ,Sirtrisが複数の蛋白質に対して非特異的に作用することが分かった。SirtrisはSIRT1の直接的な活性化剤では無いと結論付けた。

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酵素一般

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