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J-GLOBAL ID：201002230828141099   整理番号：10A0409596

Thermotoga maritimaからの熱安定性ペクタートリアーゼの発現,精製およびキャラクタリゼーション

Expression, purification and characterization of a thermostable pectate lyase from Thermotoga maritima

著者 (3件)： Ping Li (Dep. of Life Sciences, Nanjing Normal Univ., Jiangsu, Nanjing) ,  Qingqing Jing (Dep. of Life Sciences, Nanjing Normal Univ., Jiangsu, Nanjing) ,  Weilan Shao (Dep. of Life Sciences, Nanjing Normal Univ., Jiangsu, Nanjing)
資料名： Shengwu Gongcheng Xuebao  (Shengwu Gongcheng Xuebao)
巻： 25  号： 2  ページ： 223-229  発行年： 2009年 
JST資料番号： C2184A  ISSN： 1000-3061  CODEN： SGXUED  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： Thermotoga maritimaMSB8符号化ペクタートリアーゼからの構造遺伝子pelAは,pHsh-pelAの結果として,pHshへ増幅して,リゲートした。究極のプラスミドにおける構造最適化を通して,最も適切な構築およびmRNAの自由エネルギーを所有するpHsh-pelCを得た。Escherichia coli JM109におけるpHsh-pelCを発現した後に,ペクタートリアーゼC(PelC)を得た。PelCの最適活性をほとんど2時間の95°Cにおける半減期に伴い,90°Cにおけるph8.5で決定した。PelCは8.2-9.8のpH領域で安定していた。そして,活性と安定化に関するカルシウム(2+)を頼る。酵素は,長い間安定を保ち,および60°Cにおける高い活動水準を所有した。支持層としてのポリガラクツロン酸(PGA)を用いる動態検査は,蛋白質の1mgあたり0.11mmol/Lと327UのK_mとバナジウム_(Max)を与えた。SDS-PAGE解析は,表現された組換え型のPelCの分子量が約43解離定数であったことを明らかにした。それは,正確に予測されたサイズであった。ヒートショックプラスミドpHshのベクター系発現は高度発現水準と安直誘導などの利点を所有していた。そのうえ,組み換え酵素の優れた安定性は,大規模な発酵応用のための基底を提出した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST

シソーラス用語： *細菌 ,  熱安定性 ,  *ヒドロリアーゼ ,  構造遺伝子 ,  プラスミド ,  mRNA ,  自由エネルギー ,  SDS-PAGE
準シソーラス用語： *Thermotoga maritima ,  *ペクタートリアーゼ

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 熱安定性 ,  ペクタートリアーゼ ,  発現 ,  精製 ,  キャラクタリゼーション