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J-GLOBAL ID：201602256710127855   整理番号：16A0988266

第4膜貫通ヘリックスはDRAM機能に重要である【Powered by NICT】

The fourth transmembrane helix is important for DRAM function

著者 (5件)： Xu Beihui (Department of Laboratory Medicine, School of Medicine, Ruijin Hospital, Shanghai Jiao Tong University) ,  Wu Jiemin (Department of Laboratory Medicine, School of Medicine, Ruijin Hospital, Shanghai Jiao Tong University) ,  Liu Xianfan (Department of Laboratory Medicine, School of Medicine, Ruijin Hospital, Shanghai Jiao Tong University) ,  Xu Hong (Department of Biochemistry and Molecular Cell Biology, School of Medicine, Shanghai Jiao Tong University) ,  Ni Peihua (Department of Laboratory Medicine, School of Medicine, Ruijin Hospital, Shanghai Jiao Tong University)
資料名： Acta Biochimica et Biophysica Sinica  (Acta Biochimica et Biophysica Sinica)
巻： 48  号： 3  ページ： 298-300  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2551A  ISSN： 1672-9145  CODEN： ABBSC2  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オーストラリア (AUS)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： p53誘導後のドキシサイクリン及びアドリアマイシンとSaos-2細胞を処理し,マイクロアレイ技術[1]を用いて遺伝子発現を分析した場合,損傷調節オートファジー調節因子遺伝子(DRAM)は2006年に最初にCrightonらにより同定した。DRAM遺伝子はヒト染色体12q23 2[2]上の位置とオートファジーにおけるその役割は系統発生的に保存された238アミノ酸リソソーム蛋白質をコードしていた。p53の直接標的として,DRAMはp53誘導オートファジーとプログラムされた細胞死[3]における重要な調節因子である。それにもかかわらず,DRAMはオートファジーを調節する正確な機構は明らかにされていない。配列分析は,DRAM蛋白質は六回膜貫通ドメインといくつかの他の高度に逆ドメイン[1]を含むことが予測され,従ってオートファジーにおけるDRAMの各ドメインの正確な役割は正確な機構を明らかにするのに助けとなる理解。Data from the ScienceChina, LCAS.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 細胞死 ,  *オートファジー ,  系統発生 ,  遺伝子 ,  p53タンパク質 ,  リソソーム ,  アミノ糖 ,  キノン ,  多価フェノール ,  デオキシ糖 ,  ピラノシド ,  フェノールエーテル ,  芳香族縮合化合物 ,  ヒドロキシケトン ,  ポリオール ,  エノール ,  芳香族ケトン ,  カルボアミド ,  エノン ,  アミノアルコール ,  アミノカルボン酸 ,  ケト酸 ,  ジケトン ,  第三アミン ,  第二アルコール ,  ヒドロキシ酸
準シソーラス用語： 膜貫通領域 ,  配列解析 ,  ヒト染色体 ,  調節因子 ,  マイクロアレイ ,  SAOS2細胞 ,  膜貫通ヘリックス , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： expressionv ,  リソソーム ,  オートファジー

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  遺伝子発現  (EC02040Q)

物質索引 (2件)： アドリアマイシン ,  ドキシサイクリン

タイトルに関連する用語 (2件)： 膜貫通ヘリックス ,  DRAM