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J-GLOBAL ID：201702219194606372   整理番号：17A0704971

抗生物質金:抗菌ペプチド金ナノ粒子への結合はペプチドの立体配座柔軟性を維持し,トリプシン感受性を改善する【Powered by NICT】

Antibiotic gold: tethering of antimicrobial peptides to gold nanoparticles maintains conformational flexibility of peptides and improves trypsin susceptibility

著者 (5件)： Wadhwani Parvesh (Karlsruhe Institute of Technology (KIT), 1Institute of Biological Interfaces (IBG-2) P.O.B. 3640, D 76021 Karlsruhe, Germany. [e-mail]) ,  Heidenreich Nico ,  Podeyn Benjamin ,  Buerck Jochen ,  Ulrich Anne S.
資料名： Biomaterials Science  (Biomaterials Science)
巻： 5  号： 4  ページ： 817-827  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2460A  ISSN： 2047-4849  CODEN： BSICCH  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ペプチド被覆ナノ粒子は,多様な生物学的応用のための有用なツールである,ドラッグデリバリー,分子認識,および抗菌作用など。溶液中の遊離ペプチドを用いたプレハブナノ粒子の官能化は粒子の凝集によりまたは悪い配位子交換反応による非効率的である。ここでは,N末端Cys残基を介したカチオン性ペプチド部位選択的にを用いたin situ被覆されていることが均一に分布した金ナノ粒子を調製するためのワンポット合成を提示した。五代表的なペプチドを選択したが,これは細胞膜を混乱させると両親媒性αヘリックス構造への折畳みによるそれらの抗微生物及び/又は細胞透過性活性を発揮することが知られている。単一部位でナノ粒子に結合すると,全てのペプチドは不規則的状態(水性緩衝液中)からのそれらの立体配座を切り替えるモデル膜の存在下でのそれらの機能的に関連するα-ヘリックス立体配座にことが分かった,円偏光二色性分光法により示された。共役ペプチドは,遊離型と同じ抗菌活性を維持した。最も重要なことは,金ナノ粒子に結合した時ペプチドは遊離型と比較してトリプシン消化に対する安定性の大きな増加を示し,それらの寿命と活性の劇的な改善をもたらした。これらの知見は,金ナノ粒子へのペプチドの部位選択的表面結合はいくつかの利点を有することを示唆する(i)は,それらの生物学的に活性な立体配座への折畳みからペプチドを阻害しない,(ii)このような接合は,プロテアーゼ消化に対するペプチドを保護し,(iii)この方法は,有望な抗細菌薬として安定で水溶性抗菌ナノ粒子を調製することができる。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 分子認識 ,  *ペプチド ,  被覆 ,  *立体配座 ,  抗細菌作用 ,  *ナノ粒子 ,  円偏光二色性 ,  細胞膜 ,  *トリプシン ,  消化 ,  ドラッグデリバリーシステム ,  共役 ,  両親媒性 ,  官能化
準シソーラス用語： *金ナノ粒子 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分光分析  (CC03012W)

タイトルに関連する用語 (7件)： 抗生物質 ,  抗菌ペプチド ,  金ナノ粒子 ,  ペプチド ,  立体配座柔軟性 ,  トリプシン ,  感受性