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J-GLOBAL ID:201702224832895818   整理番号:17A0370644

セラチオペプチダーゼで媒介したin vitroとin vivoでのインシュリンアミロイド分解【Powered by NICT】

In vitro and in vivo insulin amyloid degradation mediated by Serratiopeptidase
著者 (4件):
資料名:
巻: 70  号: P1  ページ: 728-735  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0574A  ISSN: 0928-4931  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ある条件の下での代替折畳み経路によるアミロイド形成蛋白質の転移はプロテアーゼ抵抗性アミロイド線維の形成,主に交差β構造を持つことをもたらした。これらアミロイドは種々の神経変性疾患に関係している,このようなアミロイドクリアランスはアミロイド関連疾患に対する治療アプローチである可能性がある。,アミロイドを形成することを,インシュリンは各種アミロイド関連疾患の研究のためのモデルアミロイド形成蛋白質として広く使用されている。本研究では,インシュリンアミロイドはin vitroで形成され,インシュリンアミロイドの解離に対する,線維素溶解のようなセリンプロテアーゼ,セラチオペプチダーゼ(SP)の可能性を検討した。アミロイドの解離はin vitroおよびin vivoでを用いてゼブラフィッシュモデルを用いて実証した。アミロイド解離特性は標準的アミロイド解離酵素ナットウキナーゼ(NK)と比較した。SPはNKよりも良好なアミロイド解離能力を示し,したがって,SPは異なるアミロイド関連疾患のための薬物候補としての可能性を持つアミロイド解離剤として考えることができる。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
分類
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医用素材  ,  運動器系の基礎医学 
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