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J-GLOBAL ID：201702226288977545   整理番号：17A0321894

乳全プロテオース-ペプトンの界面活性:非疎水性と疎水性画分の寄与と相溶性【Powered by NICT】

Interfacial activities of milk total proteose-peptone: Contribution and miscibility of nonhydrophobic and hydrophobic fractions

著者 (3件)： Karamoko Gaoussou (Department of Food Sciences and Formulation, University of Liege-Gembloux Agro-Bio Tech, Passage des Deportes 2, B-5030 Gembloux, Belgium) ,  Renaville Robert (Laboratory of Animal and Microbial Biology, University of Liege-Gembloux Agro-Bio Tech, Avenue Marechal Juin 13, B-5030 Gembloux, Belgium) ,  Blecker Christophe (Department of Food Sciences and Formulation, University of Liege-Gembloux Agro-Bio Tech, Passage des Deportes 2, B-5030 Gembloux, Belgium)
資料名： International Dairy Journal  (International Dairy Journal)
巻： 61  ページ： 29-36  発行年： 2016年 
JST資料番号： W0531A  ISSN： 0958-6946  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 疎水性相互作用クロマトグラフィーによって得られた,プロテオース-ペプトン(NHFPP)の非疎水性画分とプロテオース-ペプトンの疎水性画分(HFPP)の表面特性を調べた。全プロテオース-ペプトン(TPP)の表面活性に及ぼすNHFPPとHFPPの吸着は競合機構に従い,特に浸透相と分子再配列。混合単分子層の圧縮を用いて,TPP膜内NHFPPとHFPPの混和性を研究することであった。NHFPPはHFPPと混合した場合,TPP膜では,両画分は吸着の初期に非混和性はポリペプチド鎖が表面から水相があったとき,混和,蛋白質のより良い構成を可能になった。圧縮の過剰自由エネルギーの方程式は,混合単分子層(熱力学的性質)を介したTPP膜内NHFPPHFPPの相互作用を決定するために使用した。NHFPPとHFPP間の相互作用は各画分内の分子の間に発生したものより重要でないようであった。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： ポリペプチド ,  *相溶性 ,  熱力学的性質 ,  *ペプトン ,  水相 ,  疎水性相互作用クロマトグラフィー ,  相互作用 ,  単分子層 ,  *界面活性 ,  表面性状 ,  *疎水性 ,  自由エネルギー ,  浸透 ,  *プロテオース
準シソーラス用語： 非混和性 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 食品蛋白質  (FJ09020N) ,  原乳の品質と処理  (FJ12022D)

タイトルに関連する用語 (7件)： 乳 ,  プロテオース ,  ペプトン ,  界面活性 ,  疎水性 ,  画分 ,  相溶性