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J-GLOBAL ID:201702226470785291   整理番号:17A0388454

閉じ込められた酵素リピドAのホスホエタノールアミン転移酵素を用いた生体模倣二連続立方相の脂質二分子層における脂質りん酸化の直接的証明【Powered by NICT】

Direct demonstration of lipid phosphorylation in the lipid bilayer of the biomimetic bicontinuous cubic phase using the confined enzyme lipid A phosphoethanolamine transferase
著者 (7件):
資料名:
巻: 13  号:ページ: 1493-1504  発行年: 2017年 
JST資料番号: W2327A  ISSN: 1744-683X  CODEN: SMOABF  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ナノ構造生体模倣二連続立方相の脂質二重層膜内の両親媒性蛋白質活性の保持は,これらのハイブリッド蛋白質-脂質自己組織化材料を利用した応用のために重要である,メソ膜蛋白質結晶化とドラッグデリバリーのような。以前の研究で,主に可溶性と膜結合酵素は酵素活性は固定化によって修飾されることが示されている,膜結合酵素を含む。活性への効果は,大きな親水性領域を有する両親媒性酵素に対しても大きくなる,ナイセリア酵素リピドAのホスホエタノールアミントランスフェラーゼ(EptA)である。生体模倣が内因性脂質二分子膜環境内でのカプセル化は,酵素の立体配座を変更する可能性がある,連続脂質二分子層構造のナノスケール水チャネルを持つ大きな親水性ドメインの閉じ込めは,この酵素の完全な機能を予防する可能性がある。NmEptAはナノ構造二連続立方相の中でのカプセル化にもかかわらず活性のままであることを示した。バイコンティニュアス立方相を構成する,1,2-ジオレオイル-glycero-ホスホエタノールアミン(DOPE)をドープした脂質モノオレイン(MO)へのホスホエタノールアミン(PEA)基の完全移動を示した。反応はアルキル鎖同一性への非特異的であることが分かった。酵素活性の観察された速度は,他の膜結合酵素に類似しており,in vitroで発生するPEA群の完全な伝達を伴う,調べた条件下で,24時間の時間スケールであった。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】
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生体膜一般 
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