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J-GLOBAL ID：201702230831556545   整理番号：17A0124191

リジンアセチル化は大腸菌S-アデノシルメチオニンシンターゼの活性を調節する【Powered by NICT】

Lysine acetylation regulates the activity of Escherichia coli S-adenosylmethionine synthase

著者 (7件)： Sun Manluan (Wuhan Institute of Virology, Chinese Academy of Sciences) ,  Guo Hongsen (Huazhong Agricultural University) ,  Lu Guoliang (Wuhan Institute of Virology, Chinese Academy of Sciences) ,  Gu Jing (Wuhan Institute of Virology, Chinese Academy of Sciences) ,  Wang Xude (Wuhan Institute of Virology, Chinese Academy of Sciences) ,  Zhang Xianen (Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences) ,  Deng Jiaoyu (Wuhan Institute of Virology, Chinese Academy of Sciences)
資料名： Acta Biochimica et Biophysica Sinica  (Acta Biochimica et Biophysica Sinica)
巻： 48  号： 8  ページ： 723-731  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2551A  ISSN： 1672-9145  CODEN： ABBSC2  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オーストラリア (AUS)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： リジンアセチル化は最も豊富な翻訳後修飾の一つである。しかし,細菌におけるこの修飾の生理的役割はほとんど知られていない。以前の蛋白質アセチローム解析はEscherichia coliアデノシルメチオニンシンターゼ(MAT)は,in vivoでアセチル化を受けることを示したが,この修飾の生物学的機能はまだ明らかにする必要がある。本研究では,E.coliのMATを過剰発現させ精製した。その後の質量分析は蛋白質の12個のリジン残基がアセチル化されたことを示した。部位特異的変異誘発分析を行い,結果は,アセチル化リジン残基はMATの酵素活性に重要な役割を果たすことを示した。デアセチラーゼとしてCobBを用いて行った脱アセチル化アッセイと,結果は,CobBはin vitroでMATを脱アセチル化できることを示した。添加では,アセチル化および脱アセチル化MATの酵素活性をin vitroで比較し,結果は,アセチル化はその酵素活性の低下,CobB脱アセチル化により抑制されたことが示された。まとめると,著者らのデータは,CobBはin vitroでE.coli MATの酵素活性を調節することを示す。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： *アセチル化 ,  脱アセチル ,  タンパク質 ,  部位特異的変異誘発 ,  大腸菌 ,  in vitro実験 ,  酵素活性度 ,  翻訳後修飾 ,  質量分析 ,  細菌 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： デアセチラーゼ ,  リジン残基 ,  過剰発現 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： S-アデノシルメチオニンシンターゼ ,  リジンアセチル化 ,  CobB ,  deacetylation

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  遺伝子発現  (EC02040Q)

物質索引 (1件)： リジン

タイトルに関連する用語 (7件)： リジン ,  アセチル化 ,  大腸菌 ,  S-アデノシルメチオニン ,  シンターゼ ,  活性 ,  調節