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J-GLOBAL ID：201702235851955438   整理番号：17A0394369

殺蚊Su云殺蚊Su云毒素CRY4BAの柔軟性解析【JST・京大機械翻訳】

Flexibility Analysis of Mosquitocidal Cry4Ba in Bacillus thuringiensis

著者 (5件)： Zhao Xinmin (College of Chemistry and Environmental Engineering, Hunan City University) ,  Ye Xiangli (College of Medicine, Hunan Normal University) ,  Long Liping (College of Chemistry and Environmental Engineering, Hunan City University) ,  Liu Shiquan (College of Chemistry and Environmental Engineering, Hunan City University) ,  Deng Zhongri (College of Chemistry and Environmental Engineering, Hunan City University)
資料名： Jiyinzuxue Yuyingyong Shengwu Xue  (Jiyinzuxue Yuyingyong Shengwu Xue)
巻： 35  号： 12  ページ： 3430-3436  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2933A  ISSN： 1674-568X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： BACILLUS THURINGIENSIS毒素CRY4BAの柔軟性を,正準モード解析(NMA)を統合したFLEXSERVプログラム,WEBNM@プログラムおよびTTM@プログラムを用いて解析した。シミュレーション結果を主成分,B-因子,低周波振動下の正規化原子二乗変位とアミノ酸残基運動相関計算を行い,CRY4BAドメインIのA4とA5ヘリックスの細胞膜における運動をシミュレーションした。その結果,CRY4ドメインIおよびドメインIIは大きな柔軟性を示し,その中でN末端ドメインIのヘリックスΑ3,Α4およびΑ5の柔軟性が大きかった。Α4とΑ5螺旋の細胞膜における回転運動、移動、滑りと傾斜運動は類似の幅と方向を持ち、Α4とΑ5の運動は比較的良い協調性がある。ドメインIIの先端の3つの突環はいずれも大きな柔軟性を示した。各ドメインの内部のアミノ酸残基の運動は一定の相関性があり、各ドメイン間の運動の相関性は比較的に小さい。研究の結果,CRY4BAドメインIが細胞膜上に孔を形成するアンブレラモデルのメカニズムを支持し,ドメインIIの先端の重要性を示した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： LF【周波数】 ,  *柔軟性 ,  正規化 ,  傾動運動 ,  モード解析 ,  アミノ酸残基 ,  シミュレーション ,  細胞膜 ,  *毒素
準シソーラス用語： 協調性 ,  アミノ末端 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： Mosquito ,  Bacillus thuringiensis ,  Cry4Ba ,  Normal mode analysis ,  Flexibility

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： 蚊 ,  毒素 ,  解析