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J-GLOBAL ID:201702237625778118   整理番号:17A0664742

Escherichia coliによるl-バリンからのαketoisovaleric酸生産のためのL-アミノ酸デアミナーゼの合理的な分子エンジニアリング【Powered by NICT】

Rational molecular engineering of l-amino acid deaminase for production of α-ketoisovaleric acid from l-valine by Escherichia coli
著者 (7件):
資料名:
巻:号: 11  ページ: 6615-6621  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7055A  ISSN: 2046-2069  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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酵素効率の標的化修飾は,所望の代謝物の産生増加を駆動することができる。α-ケトイソ吉草酸(KIV)が医薬品及び食品産業における使用のための候補材料である。本研究では,L-バリンからKIVの産生を改善するProteus myxofaciens株19692からのL-アミノ酸デアミナーゼ(AAD)の生体内変化効率を高めることを目的とした。,l AADをEscherichia coli BL21(DE3)で発現させた。は全細胞バイオ触媒系としての形質転換したE.coli細胞を用い,L-バリンの生体内変化のためのそれらの生化学的特性を最適化した。,P.myxofaciensからL-AADの既知の3D構造モデルおよびL-バリンとの結合によりシミュレーション結果に基づいて,四アミノ酸残基(N100,Q276,R316,F318)は変異誘発のための潜在的標的部位として同定した。次に,生体内変化効率を改善するための部位特異的飽和変異誘発を実施した。11.3gL~( 1)L-バリンを用いた,単一変異体株(F318T)と二重変異株(F318TとN100H)の生物変換効率は4.474と8.197g L~( 1)であったが,野生型株のそれは最適条件下で2.014g L~( 1)であった。要約すると,著者らはE.coli BL21(DE3)でP.myxofaciensl AADを発現するによるKIV生産のためのワンステッププロセスを開発し,L aadの部位特異的飽和変異誘発によるKIVの収率を高めた。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】
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分類 (5件):
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微生物代謝産物の生産  ,  分子遺伝学一般  ,  微生物酵素の生産  ,  遺伝子発現  ,  サイトカイン 
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