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J-GLOBAL ID：201702238470227498   整理番号：17A0106807

分子構造評価に基づくBACILLUS SUBTILIS Β-1,4-エンドヌクレアーゼのプロテアーゼ耐性の合理的設計【JST・京大機械翻訳】

Trypsin-resistant Improvement of Bacillus subtilis β-1,4 -endoxylanase by Rational Design Based on Molecular Structure Evaluation

著者 (5件)： Yu Xiaodan (National Engineering Research Center of Genetic Medicine,Jinan University) ,  Wu Xiuxiu (National Engineering Research Center of Genetic Medicine,Jinan University) ,  Yao Dongsheng (National Engineering Research Center of Genetic Medicine,Jinan University) ,  Liu Daling (National Engineering Research Center of Genetic Medicine,Jinan University) ,  Xie Chunfang (National Engineering Research Center of Genetic Medicine,Jinan University)
資料名： Zhongguo Shengwu Gongcheng Zazhi  (Zhongguo Shengwu Gongcheng Zazhi)
巻： 36  号： 8  ページ： 80-88  発行年： 2016年 
JST資料番号： C3082A  ISSN： 1671-8135  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 飼料用酵素は給餌過程において消化管におけるプロテアーゼの破壊を避け,その使用効率に影響を及ぼすことから,飼料酵素のプロテアーゼ耐性はその重要な性質の一つである。BACILLUS SUBTILIS 168Β-1,4-エンドヌクレアーゼ(XYNA)のトリプシン耐性を,酵素反応原理と計算化学理論に基づいて設計した。最終的に,3つの突然変異体,XYNAR121C,XYNA(R121C/K98Q)およびXYNA(K39I)を得た。酵素(R121C)とXYNA(R121C/K98Q)と野生型(XYNA)の最適反応温度は60°Cであり,XYNA(K39I)は40°Cであった。酵素と野生型酵素の最適PHは6.0であった。人工腸液(PH6.8,10MG/MLトリプシン)は野生型と突然変異体を処理した後,XYNA(R121C/K98Q)とXYNA(R121C)の残留Mei活性は野生型より高かった。それらの半減期はそれぞれ野生型の2.02倍と1.52倍,XYNA(K39I)のトリプシン溶液中での半減期は90MINであり,野生型より37MIN短縮した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 半減期 ,  野生型 ,  *プロテイナーゼ ,  トリプシン ,  反応温度 ,  酵素 ,  酵素反応 ,  分子構造 ,  計算化学 ,  *エンドヌクレアーゼ
準シソーラス用語： 消化管 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： Rational design ,  Xylanase ,  Trypsin-resistance ,  Enzyme stability

分類 (3件)： 遺伝的変異  (EC01030Y) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (7件)： 分子構造 ,  評価 ,  Bacillus ,  エンドヌクレアーゼ ,  プロテアーゼ ,  耐性 ,  設計