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J-GLOBAL ID：201702239215456874   整理番号：17A0808442

N末端6-甲基辛のアシル化修飾がペプチドの構造に及ぼす影響について検討した。【JST・京大機械翻訳】

著者 (8件)： Chen Fangjin (軍事医学科学院基礎医学研究所) ,  Liu Tao (軍事医学科学院基礎医学研究所) ,  Pan Heping (軍事医学科学院基礎医学研究所) ,  Li Haohong (福州大学化学化工学院) ,  Wang Xiaolei (軍事医学科学院衛生勤務与医学情報研究所) ,  Zhao Dongsheng (軍事医学科学院衛生勤務与医学情報研究所) ,  Feng Jiannan (軍事医学科学院基礎医学研究所) ,  Liu Shaojun (軍事医学科学院基礎医学研究所)
資料名： Ziran Kexue Jinzhan  (Ziran Kexue Jinzhan)
巻： 19  号： 10  ページ： 1056-1061  発行年： 2009年 
JST資料番号： W1852A  ISSN： 1002-008X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 生物活性ペプチドの三次元構造を得ることは、その機能メカニズムの予測と理解に役立つ。研究により、ペプチドKT-KKKFLKKTのN末端に6-甲基辛のアシル化修飾を行うと、その細胞毒性が増強されることが分かった。NNPREDICTの予測により、このペプチドはΑらせん構造の配列特徴を有することが分かった。これらの修飾によって引き起こされたペプチドの細胞毒性増強の分子機構を研究するために,AM-BERソフトウェアを用いて,このペプチドの全原子折畳みシミュレーションを行い,その結果,最低エネルギー構造が右手Αヘリックスを形成し,分子構造動力学シミュレーションにより,N末端を6-甲基辛化することを示した。6-メチルオクタン酸はアミノ酸の側鎖との疎水性相互作用により、ペプチドの最低エネルギー構造のΑ螺旋を破壊し、このペプチドの疎水性相互作用を増強することができ、これはこの修飾によるこのペプチドの細胞毒性増強の原因である可能性がある。これらの結果は,細胞毒性の分子機構と更なる設計のための基礎を提供した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 生理活性ペプチド ,  側鎖 ,  分子構造 ,  疎水性相互作用 ,  ソフトウェア ,  *アシル化 ,  細胞毒性 ,  計算機シミュレーション ,  折畳み ,  *ペプチド ,  アミノ酸 ,  ヘリックス構造
準シソーラス用語： 動力学シミュレーション ,  分子機構 ,  三次元構造 ,  *アミノ末端 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  ペプチド  (CF10080G)

タイトルに関連する用語 (4件)： N末端 ,  アシル化 ,  修飾 ,  ペプチド