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J-GLOBAL ID：201702240545541725   整理番号：17A0393868

大腸菌におけるフェニルアラニンアンモニアリアーゼの異種発現を検討した。【JST・京大機械翻訳】

Heterologous Expression of Tyrosine Ammonia Lyase from Rhodotorula glutinis in Escherichia coli

著者 (4件)： Liu Peiran (Key Laboratory of Industrial Biotechnology, Ministry of Education, Jiangnan University) ,  Du Guocheng (Key Laboratory of Industrial Biotechnology, Ministry of Education, Jiangnan University) ,  Zhou Jingwen (Key Laboratory of Industrial Biotechnology, Ministry of Education, Jiangnan University) ,  Chen Jian (Key Laboratory of Industrial Biotechnology, Ministry of Education, Jiangnan University)
資料名： Shipin yu Shengwu Jishu Xuebao  (Shipin yu Shengwu Jishu Xuebao)
巻： 35  号： 12  ページ： 1241-1246  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2433A  ISSN： 1673-1689  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： フェニルアラニンアンモニアリアーゼはフェニルアラニン代謝経路の鍵酵素の一つである。チロシンはその触媒によるP-クマリン酸の生成を触媒し、さらにレスベラトロール、ナリンゲニンなどの抗酸化、抗老化作用を有するフェニルプロパノイド天然産物を生成することができる。著者らは, (酵母 GLUTINIS)由来のチロシンアンモニアリアーゼを選択し,その遺伝子を大腸菌(ESCHERICHIA COLI)コドンコドン最適化を行い,遺伝子を合成した後にEを合成した。E.COLI BL21(DE3)では発現が成功した。硫酸アンモニウム分画沈殿,,陰イオン交換クロマトグラフィー,分子ふるい精製により精製したチロシナーゼの活性は1.78U/MGに達した。同じ培養条件下で、異なるプラスミドを発現ベクターとして、異なる対香豆酸生産量が得られた。その中で、チロシンを基質として24H発酵させ、PET-32A(+)を発現ベクターとした場合、最も高い対香豆酸生産量193.6MG/Lが得られた。コドン最適化後のチロシンアンモニアリアーゼ遺伝子はフェニルプロパノイドの合成経路の構築によりよく応用でき、異なるベクターの応用も生物学的生産のためにより多くの選択根拠を提供した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： プラスミド ,  酸化防止 ,  代謝経路 ,  *フェニルアラニンアンモニアリアーゼ ,  天然材料 ,  ベクター ,  培養条件 ,  コドン ,  基質 ,  生物生産 ,  アミノ酸 ,  フェノール類 ,  第一アミン ,  芳香族化合物
準シソーラス用語： 発現ベクター ,  コドン最適化 ,  フェニルプロパノイド , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： tyrosine ammonia lyase ,  Rhodotorula glutinis ,  Escherichia coli ,  heterologous expression

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： チロシン ,  フェニルアラニン

タイトルに関連する用語 (3件)： 大腸菌 ,  フェニルアラニンアンモニアリアーゼ ,  異種発現