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J-GLOBAL ID:201702242131330387   整理番号:17A0657799

アンギオテンシンI変換酵素阻害ペプチドの生産とクラゲ(Rhopilema esculentum)蛋白質加水分解物からの4種の新規ペプチドの単離【Powered by NICT】

Production of the angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides and isolation of four novel peptides from jellyfish (Rhopilema esculentum) protein hydrolysate
著者 (6件):
資料名:
巻: 96  号:ページ: 3240-3248  発行年: 2016年07月 
JST資料番号: C0351A  ISSN: 0022-5142  CODEN: JSFAAE  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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背景:アンギオテンシンI変換酵素(ACE)は,人体の血圧制御において重要な役割を果たす。食品蛋白質由来のACE阻害ペプチドは副作用のない抗高血圧効果を発揮することができた。クラゲ(Rhopilema esculentum)はACE阻害ペプチドの生産に適した重要な漁業資源である。本研究の目的は,ACE阻害活性を持つR.esculentum(RPH)からの蛋白質加水分解物の生産のための加水分解条件を最適化するために,RPHからACE阻害ペプチドを分離し,同定することであった。【結果】Rhopilema esculentum蛋白質は化合物プロテイナーゼAQで加水分解したACE阻害活性を有する蛋白質加水分解物を生成し,加水分解条件を応答曲面法を用いて最適化した。最高のACE阻害活性を持つペプチドを生産するための最適パラメータは以下の通りであった:加水分解時間3.90時間,加水分解温度58°C,酵素:基質比2.8%及び7.60。これらの条件下で,ACE阻害率は32.21%に達した。添加では,四種類の新規ACE阻害ペプチドを分離し,それらのアミノ酸配列は,Val Gly Pro Tyr,Phe Thr Tyr Val Pro Gly,Phe Thr Tyr Val Pro Gly AlaとPhe Gln Ala Val Trp Ala Glyと同定した。精製ペプチドのACE阻害活性のIC_50値は8.40、23.42、21.15および19.11μmol L~( 1)であった。【結論】これらの結果は,R.esculentumから調製した蛋白質加水分解物は機能性食品に使用されるACE阻害成分の商業競争源であることを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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生理活性ペプチド  ,  食品蛋白質 

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