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J-GLOBAL ID：201702249431785198   整理番号：17A0703535

Paenibacillussp.由来シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ産物特異性と熱安定性を変化させるための合理的設計。【Powered by NICT】

Rational design to change product specificities and thermostability of cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp.

著者 (9件)： Li Yu (Key Laboratory of Industrial Fermentation Microbiology, Ministry of Education, No. 29, 13th Avenue, Tianjin Economic and Developmental Area (TEDA), Tianjin, 300457, China. [e-mail] [e-mail]) ,  Wei Likun ,  Zhu Zhangliang ,  Li Songtao ,  Wang Jian-Wen ,  Xin Qinglong ,  Wang Hongbin ,  Lu Fuping ,  Qin Hui-Min
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 7  号： 23  ページ： 13726-13732  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： より良い製品特異性と熱安定性のためのシクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ(CGTアーゼ)の機能的修飾は工業的応用にとって非常に重要である。本研究では,モデル酵素としてPaenibacillussp.(pCGTase)からβ-CGTアーゼを用いた合理的設計による酵素生成物特異性と熱安定性を改善することを目的とした。pCGTaseは60°Cでリン酸ナトリウム緩衝液(pH 7.0)で最適活性を示し,30分pH6 8及び40°Cで>80%の残存活性を保持していた。生化学的データは,Y100I/T,S145G/P,Y167H,A315H/R/S変異体は澱粉転換活性,特にβシクロデキストリン形成活性を増加することを示した。構造解析は新しい疎水性相互作用が基板で形成されたかもしれないことを明らかにした。,イソロイシン/ヒスチジンとチロシンの置換は疎水性反応を強化する。Ala315はカルシウム結合部位に位置しており,極性残基のパッチに囲まれた,Ala315上の突然変異は末梢残基との静電相互作用を増大させると思われる。Ala315変異体は熱安定性を改善するために設計した,A315D変異体は30分間60 70°Cで最も高い熱安定性を示した。本研究では,CGTアーゼの生成物特異性と熱安定性を改善するための有効な手法を提供する。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 静電相互作用 ,  酵素 ,  酵素活性度 ,  疎水性 ,  構造解析 ,  カルシウム ,  突然変異 ,  疎水性相互作用 ,  *熱安定性 ,  結合部位 ,  澱粉 ,  アミノ酸 ,  フェノール類 ,  第一アミン ,  シクロデキストリン
準シソーラス用語： 残基 ,  *特異性 ,  *シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 酵素生理  (EG03052C) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： チロシン ,  β-シクロデキストリン

タイトルに関連する用語 (4件)： シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ ,  特異性 ,  熱安定性 ,  設計