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J-GLOBAL ID:201702256138986170   整理番号:17A0200915

3種のコムギのDHAR蛋白質の高次構造モデリングと機能解析【JST・京大機械翻訳】

Molecular Structure and Function Aanalysis of Three DHAR Proteins from Wheat (Triticum aestivum L.)
著者 (7件):
資料名:
巻: 14  号:ページ: 2472-2480  発行年: 2016年 
JST資料番号: C2681A  ISSN: 1672-416X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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コムギ(DHAR REDUCTASE,DHAR)の配列特徴とその構造と機能との関係を明らかにする。コムギソフトウェアを用いて,コムギの3つのDHAR遺伝子(TA )と蛋白質配列特性を比較した。蛋白質ドメイン,亜細胞局在化,グルタチオン結合部位,N-末端ドメインおよびC-末端ドメインの残基と二次構造をバイオインフォマティクスソフトウェアを用いて予測し,蛋白質の三次構造,表面電位およびアクセシビリティの空間分布を比較した。結果により、小麦TA DHAR1とTA DHAR2タンパク質配列の長さは一致し、いずれも細胞質に位置し、2つのアミノ酸残基の差異しか存在せず、完全に一致する保存領域と三次構造を有することが分かった。TA DHAR3はミトコンドリアに位置し、前2者と核酸とタンパク質配列の差異が大きいが、そのドメイン、グルタチオン結合部位のアミノ酸残基、仮定したN-末端ドメインの残基とC末端ドメインの残基は前2者とほぼ完全に一致している。3者は同じ機能を実行する可能性がある.モデリング TA/DHARの三次構造は立体化学的品質規則に一致し,TA1/2のN末端はΒΑΒΑΒΒΑ構造を形成し,TA3のN末端はΑΒΒΑΒΑΒΒΒ構造を形成し,3つはC末端にΒビーム構造を形成した。それは,Α+Β球状蛋白質にTA1/2タンパク質の空間構造表面は基本的に負の電荷分布を呈し、同時にいくつかの小さな正の集団が分布しているが、TA DHAR3タンパク質の空間構造表面は全体的に均一に分布しており、基本的に正の電荷が存在しない。3つのコムギの蛋白質表面におけるアミノ酸残基のアクセシビリティは比較的強く,内部のアクセシビリティは比較的弱かった。本研究は,コムギの機能を理解するのに役立つ。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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