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J-GLOBAL ID：201702256216039536   整理番号：17A0451354

Pichia pastorisにおけるpH安定真菌キシラナーゼのコドン最適化発現と特性化【Powered by NICT】

Codon-optimized expression and characterization of a pH stable fungal xylanase in Pichia pastoris

著者 (2件)： Yang Zhiliang (Department of Chemical and Biological Engineering, University of Ottawa, 161 Louis Pasteur Private, Ottawa, ON, K1N 6N5, Canada) ,  Zhang Zisheng (Department of Chemical and Biological Engineering, University of Ottawa, 161 Louis Pasteur Private, Ottawa, ON, K1N 6N5, Canada)
資料名： Process Biochemistry  (Process Biochemistry)
巻： 53  ページ： 80-87  発行年： 2017年 
JST資料番号： C0250B  ISSN： 1359-5113  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 新しいキシラナーゼ(EC 3.2.1.8)はその工業的重要性により大きな需要がある。本研究では,新規キシラナーゼ産生酵母株を開発し,特性化した。成熟キシラナーゼ遺伝子xyn11Aは870塩基対から成り,GH11ファミリーに属している。遺伝子配列を最適化し,合成し,構成GAPプロモーターの制御下で酵母ベクターpGAPZαAにクローニングした。SDS-PAGE分析は,Xyn11Aは,P.pastorisにおけるグリコシル化蛋白質として発現させ細胞外であることを示した。Xyn11Aは,70°CとpH=7.4で最適活性を示した。キシラナーゼは1hまで50°Cと60°Cでの培養後にその活性の90%以上を保持していた。Xyn11Aは広い範囲のpH(2.0 11.0)でも安定であった。銅(Cu~2+)および鉛(Pb~2+)のような試験したほとんどの金属イオンはXyn11Aにほとんど阻害効果を有していた。もペプシン及びプロテイナーゼK消化に耐性であり,37°Cで1時間の消化後にその活性の80%と90%を保持した。これらの優れた特性はXyn11Aを工業的利用のための大きな可能性を持つロバストなキシラナーゼ。著者らの知識の及ぶ限りでは,これは真菌Corynascus thermophilusからのキシラナーゼの最初の報告である。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *キャラクタリゼーション ,  *Pichia ,  消化 ,  *最適化 ,  *キシラナーゼ ,  SDS-PAGE ,  金属イオン ,  プロモーター領域 ,  ロバスト性 ,  グリコシル化 ,  ペプシン ,  ベクター
準シソーラス用語： クローニング ,  遺伝子配列 ,  *Pichia pastoris , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： 真菌キシラナーゼ ,  コドン最適化 ,  Pichia pastoris ,  高細胞密度発酵

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  酵素生理  (EG03052C)

タイトルに関連する用語 (7件)： Pichia ,  pH ,  真菌 ,  キシラナーゼ ,  コドン最適化 ,  発現 ,  特性化