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J-GLOBAL ID:201702257643554901   整理番号:17A0453421

Histoplasma capsulatumヒト病原体のリジンスクシニル化のプロテオーム解析【Powered by NICT】

Proteomic analysis of lysine succinylation of the human pathogen Histoplasma capsulatum
著者 (9件):
資料名:
巻: 154  ページ: 109-117  発行年: 2017年 
JST資料番号: T0073A  ISSN: 1874-3919  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ヒストプラスマ症の原因病原体(「Darling病」と呼ばれる),Histoplasma capsulatumは両免疫応答性および免疫不全宿主に影響するリジンスクシニル化(Ksuc)による翻訳後蛋白質修飾は,真核生物と原核生物における頻繁な事象である。最近,細菌,ほ乳類および真菌における代謝経路の調節におけるスクシニル化とその調節酵素の役割を強調した。ここでは,リジンスクシニル化の初めての全球プロファイリング,同定,抗succinyllysine抗体を用いた免疫親和性濃縮を結合質量分析によるH.capsulatum NAM1由来の202蛋白質中に463修飾部位を報告した。GO機能と濃縮分析を含むバイオインフォマティクスの結果は,これらのスクシニル化蛋白質は主に中心代謝と蛋白質合成,以前の報告と一致して関与していることを示した。H.capsulatumにおけるH2A,H2B,H3とH4を含むヒストン13リジンスクシニル化部位を最初に報告した。データはH.capsulatumにおけるリジンスクシニル化のさらなる機能的特性化のための良好な資源であるH.capsulatumは肺疾患ヒストプラスマ症の病原体である。細胞内病原体としてマクロファージ内で感染し,増殖するH.capsulatum酵母の能力は,いくつかの毒性因子と代謝調節に寄与することができるリジンスクシニル化最近ではCandida albicansの代謝調節に重要な役割を果たすことが示された。H.capsulatumスクシニル化蛋白質を,本研究において最初に特性化し,生物情報学の結果は,この修飾はまたH.capsulatumの中心代謝に関連するかもしれないことを示した。ヒストンに関する新しいスクシニル化部位を報告した。これはH.capsulatumのリシンスクシニル化の機能に取り組むことが重要である資源である。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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生物学的機能  ,  微生物の生化学 
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