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J-GLOBAL ID:201702258553245521   整理番号:17A0471985

α-アミラーゼ,ペプシンおよびトリプシンによる葉酸の結合機構への深部探査:実験的および計算機による研究【Powered by NICT】

Probing deep into the binding mechanisms of folic acid with α-amylase, pepsin and trypsin: An experimental and computational study
著者 (5件):
資料名:
巻: 226  ページ: 128-134  発行年: 2017年 
JST資料番号: H0766A  ISSN: 0308-8146  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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三消化酵素に対する葉酸(FA)の阻害,α-アミラーゼ,ペプシン及びトリプシンを含む,を検討した。結果は,FAはFA酵素複合体の形成によるα-アミラーゼ,ペプシン,及びトリプシンの酵素活性を減少させることができることを示した。蛍光スペクトルデータは,α-アミラーゼ,ペプシン及びトリプシンによるFAの結合は疎水性相互作用,水素結合及び静電相互作用によりTyr及びTrp残基の強い蛍光消光をもたらすことを示した。α-アミラーゼ,ペプシン及びトリプシンに及ぼすFAの正確な結合部位を同定するために,分子モデリング研究を本研究で行った。これらの研究は,FAと消化酵素の間の相互作用の背後にあるメカニズムの更なる進歩のための有意義な研究を構成する可能性がある。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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食品の化学・栄養価  ,  食品蛋白質 
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