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J-GLOBAL ID:201702274874653090   整理番号:17A0164319

-クマリン酸とヒト血清アルブミンの相互作用の蛍光と表面増強ラマンスペクトルについて研究した。【JST・京大機械翻訳】

Investigation on The Interaction between p-Coumaric Acid and Human Serum Albumin by Fluorescence and Surface Enhanced Raman Spectra
著者 (8件):
資料名:
巻: 37  号: 10  ページ: 1259-1266  発行年: 2016年 
JST資料番号: W1380A  ISSN: 1000-7032  CODEN: FAXUEW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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生理的条件下で,蛍光分光法と表面増強RAMAN分光法を用いて,P-CA酸(P-CA)とヒト血清アルブミン(HSA)の結合機構を研究した。結果は,P-CAがHSAの蛍光消光機構を静的消光し,非放射エネルギー移動を伴うことを示した。蛍光スペクトルにより、298、304、310Kで、P-CAとHSAの結合定数(K_A)はそれぞれ3であることが分かった。41×104,2であった。09×104,1。38×104L/MOLであり,結合部位数(N)はほぼ1であった。表面増強ラマン分光法研究は,P-CAのフェノール基がHSAと効率的に結合することを示した。標識競合実験は,P-CAのHSAへの結合部位が主にSITEIであることを示した。反応過程の熱力学パラメータにより、両者の間の作用は主に静電引力であり、しかもFFのエネルギー移動理論により、P-CAとHSA間の距離は5であることが分かった。11NM。同期蛍光スペクトルは,P-CAの結合がHSA配座に顕著な変化をもたらさないことを示した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
蛋白質・ペプチド一般  ,  有機化合物の物理分析 

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