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J-GLOBAL ID:201702278792936614   整理番号:17A0325290

羊水における生理活性N-末端システインペプチドを同定するためのCBT Cysクリック反応とその応用の機構的研究【Powered by NICT】

Mechanistic study of CBT-Cys click reaction and its application for identifying bioactive N-terminal cysteine peptides in amniotic fluid
著者 (13件):
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巻:号:ページ: 214-222  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7042A  ISSN: 2041-6539  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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CBT Cysクリック縮合反応は高い二次反応速度定数を含み,最近では広い適用性を見出した。しかし,その反応機構は実験的に検証されておらず,実際の臨床試料中の生物活性N末端Cysペプチドを同定するためのその応用は報告されていない。ここでは,最初に,誘導されたナノエレクトロスプレイイオン化質量分析(InESI MS)と自家製マイクロ反応器を用いて,遮断され,初めてこのクリック反応における重要な中間体を構造的に特性化した。中間体を用いて,この反応の提案した機構を確認した。さらに,ここではまた,このMSセットアップを適用したリアルタイムに反応を監視するために,異なるpH値でのこの反応の二次反応速度定数を得た。機構的研究後,羊水(AF)中の生理活性N末端システインペプチドを同定するためのこのクリック反応を適用した。三は,対応する蛋白質の機能的ドメイン領域に位置し,AFの八のユニークなN末端Cysペプチドは1%以下の偽陽性率で同定した。三ペプチドの1つは典型的なアポトーシス経路を介して子宮内膜癌HEC1B細胞ではなく子宮内膜正常細胞の成長を阻害することが分かった。機構十分解明,得られた速度論的パラメータと同様に,膨大な複雑な臨床試料から漁業生物活性N末端Cysペプチドへの応用により,このCBT Cysクリック反応を,容易な単離,部位特異的同定および複雑な生体試料中のN末端Cys含有ペプチドの定量のためのより広く適用されることを予想した。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】
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