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J-GLOBAL ID：201702290613421976   整理番号：17A0343099

BACILLUS SP. HJ14由来のエステラーゼのクローン発現,酵素学的性質及び降解隣Benの研究に由来した。【JST・京大機械翻訳】

Cloning, heterologous expression and characterization of a thermostable esterase from Bacillus sp. HJ14 for diethyl-phthalate degradation

著者 (6件)： Peng Zheng (College of Life Sciences, Yunnan Normal University, Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering) ,  Ding Junmei (College of Life Sciences, Yunnan Normal University, Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering) ,  Yang Yunjuan (College of Life Sciences, Yunnan Normal University, Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering) ,  Li Junjun (College of Life Sciences, Yunnan Normal University, Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering) ,  Mu Yuelin (College of Life Sciences, Yunnan Normal University, Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering) ,  Huang Zunxi (College of Life Sciences, Yunnan Normal University, Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering)
資料名： Weishengwu Xuebao  (Weishengwu Xuebao)
巻： 56  号： 12  ページ： 1932-1943  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2382A  ISSN： 0001-6209  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 【目的】BACILLUS SP. HJ14のエステラーゼ遺伝子遺伝子1をクローン化し,大腸菌発現によりエステラーゼを得て,組換えエステラーゼの酵素的性質とフタル(DEP)の分解を分析した。[方法]エステラーゼ遺伝子ESTZ1を特異的に増幅し、その全長配列を分析し、そのアミノ酸配列を分析した。PEASY-E2発現系を用いてESTZ1をESCHERICHIA COLI 2121(DE3)に変換して異種発現を達成した。ヒスチジン1を,ヒスチジンタグによって精製し,そして,それらの酵素特性を研究し,そして,それらのDEPの分解を,HPLCおよびLC/MSによって,定性的に分析した。【結果】ESTZ1の長さは903BPであり,300アミノ酸残基をコードし,分子量は33.84KDAであった。ESTZ1アミノ酸配列解析の結果,NCBIデータベースに登録されたHSL-LIKEファミリーのエステラーゼ類似度は98%に達した。酵素的性質分析の結果,ESTZ1は炭素鎖長が短いP-NP基質を加水分解することができ,最適基質はP-NPC4(P-NP )であることが示された。ESTZ1の最適PH及び最適温度はそれぞれ9.0及び50°Cであり,PH7.0-9.5及び40-70°Cの範囲で50%以上の酵素活性を保持し,耐熱性エステラーゼであった。ESTZ1は多くの金属イオンと化学試薬に対して良好な耐性を保有した。ESTZ1はDEPを加水分解して対応するモノエステルとアルコールを生成することができた。【結論】BACILLUS SP.HJ14由来のエステラーゼ遺伝子は大腸菌で発現された組換え酵素の酵素学的性質を研究し、ESTZ1は良好なアルカリ性PH耐性と熱安定性を持ち、DEPを部分的に分解でき、本研究はフタル酸エステルの生物分解に一定の参考意義がある。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 金属イオン ,  LC-MS分析 ,  熱安定性 ,  データベース ,  *エステル結合ヒドロラーゼ ,  アミノ酸残基 ,  酵素活性度 ,  *クローン ,  基質 ,  分子量 ,  生物分解 ,  高速液体クロマトグラフィー ,  アミノ酸配列
準シソーラス用語： 組換酵素 ,  異種発現 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： thermostable esterase ,  heterologous expression ,  enzyme characterizations ,  DEP degradation

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  植物の生化学  (EH01050J) ,  微生物酵素の生産  (FK03030L)

タイトルに関連する用語 (8件)： Bacillus ,  エステラーゼ ,  クローン ,  発現 ,  酵素学 ,  性質 ,  解 ,  研究