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J-GLOBAL ID：201602272783144860   整理番号：16A0950096

P53突然変異体Y220Cの小分子安定化剤を仮想スクリーニングした。【JST・京大機械翻訳】

Virtual Screening of Small Molecular Stabilizer for Y220C Mutant of p53

著者 (3件)： Ding Jiyong (Key Laboratory of Systems Bioengineering of the Ministry of Education,Department of Biochemical Engineering,School of Chemical Engineering and Technology,Tianjin University) ,  Shen Hongchen (Key Laboratory of Systems Bioengineering of the Ministry of Education,Department of Biochemical Engineering,School of Chemical Engineering and Technology,Tianjin University) ,  Liu Fufeng (Key Laboratory of Systems Bioengineering of the Ministry of Education,Department of Biochemical Engineering,School of Chemical Engineering and Technology,Tianjin University)
資料名： Gaodeng Xuexiao Huaxue Xuebao  (Gaodeng Xuexiao Huaxue Xuebao)
巻： 37  号： 4  ページ： 706-714  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2116A  ISSN： 0251-0790  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： P53突然変異体の安定剤を得るために,順次利賓斯基五原則を利用し,2次の分子ドッキングと全原子分子動力学(MD)シミュレーション4.0DRUGBANKデータベースからスクリーニングにより潜在的の安定性が得られた。タクリン剤。彼はクリンダマイシンと標的蛋白質間の親和作用をMDシミュレーションによってさらに検証した。結果はタクリンを緊密にY結合できる220突然変異によって形成された疎水性空洞の中にCを表明した;彼はクリンダマイシンと標的蛋白質の間の主な結合力は疎水性および静電相互作用であり,その中には疎水性相互作用は主導的地位を占める。さらに,標的蛋白質の残基LEU145,VAL147とASP228とタクリンはそれぞれ3つの水素結合を形成する。MDシミュレーションの軌跡に基づくCY220CのタクリンとP53の結合過程を解析した。チオフラビンTの蛍光スペクトルから,さらにタクリンがP53C-Y220C変異体の安定性が向上することを証明した。Data from the ScienceChina, LCAS.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 静電相互作用 ,  疎水性相互作用 ,  データベース ,  *突然変異 ,  *小分子 ,  蛍光スペクトル ,  疎水性 ,  分子動力学 ,  水素結合 ,  窒素複素環化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  第一アミン ,  ハロゲノ糖 ,  アミノ糖 ,  有機塩素化合物 ,  カルボアミド ,  チオ糖 ,  デオキシ糖 ,  ピラノシド
準シソーラス用語： 標的蛋白質 ,  分子ドッキング ,  *バーチャルスクリーニング , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： Cancer ,  Protein stabilizer ,  Molecular dock ,  Molecular dynamics simulation ,  p53 ,  Tacrine

分類 (4件)： 高分子溶液の物理的性質  (CG02013S) ,  物理的手法を用いた吸着の研究  (CB12043P) ,  コロイド化学一般  (CB11010C) ,  炭素とその化合物  (YB02060D)

物質索引 (3件)： チオフラビンT ,  タクリン ,  クリンダマイシン

タイトルに関連する用語 (5件)： p53 ,  突然変異体 ,  小分子 ,  安定化剤 ,  仮想スクリーニング