文献

J-GLOBAL ID：201702210248762733   整理番号：17A0715301

組換えヒトERA蛋白質の可溶性発現,精製および生物学的活性を測定した。【JST・京大機械翻訳】

Soluble expression, purification and bioactivity of recombinant human Era protein

著者 (6件)： WU Yuanming (Center for DNA Typing, Fourth Military Medical University) ,  ZHANG Xiaonan (Center for DNA Typing, Fourth Military Medical University) ,  XING Xiaohong (Department of Biochemistry, Fourth Military Medical University) ,  ZHANG Junjie (Department of Biochemistry, Fourth Military Medical University) ,  CHEN Nanchun (Department of Biochemistry, Fourth Military Medical University) ,  CHEN Sumin (Department of Biochemistry, Fourth Military Medical University)
資料名： Xibao yu Fenzi Mianyixue Zazhi  (Xibao yu Fenzi Mianyixue Zazhi)
巻： 24  号： 6  ページ： 560-563  発行年： 2008年 
JST資料番号： C2523A  ISSN： 1007-8738  CODEN： XFMZFM  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 目的;可溶性発現のヒトERA(HERA)蛋白質を得るために,その生物学的活性を調べた。方法;ヒトERAのCDNA遺伝子をプラスミドPUC-P2XにPUC19プラスミドから発現させた。PMAL-HERAは大腸菌TB1に形質転換し,イソプロピル-Β-D-ガラクトシド(IPTG)で誘導した。【結果】;PMAL-HERAベクターにより発現された融合蛋白質は可溶性状態で存在し,総蛋白質の23.9%を占めた。次に,融合蛋白質を精製するために直鎖デンプン親和性カラムを使用し,次に,融合蛋白質を因子Xによって部分的に切除したが,切除後のHERA蛋白質は安定ではなく,時間の延長によって分解された。活性測定の結果,ヒトERA蛋白質はGTPと結合し,GTPアーゼ活性を有することが示された。結論;ヒト可溶性蛋白質は可溶性で発現し,IN VITRO実験によりヒトERA蛋白質がG蛋白質であり,ヒトERA遺伝子の機能研究に重要な役割を果たすことを示した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 融合タンパク質 ,  *生物活性 ,  形質転換 ,  *タンパク質 ,  遺伝子 ,  ガラクトシド ,  *ヒト ,  親和性 ,  プラスミド ,  ベクター ,  *可溶性 ,  GTPアーゼ ,  大腸菌 ,  *溶解性
準シソーラス用語： 可溶性蛋白質 ,  総蛋白 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： human Era ,  soluble expression ,  bioactivity assay

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (7件)： 組換え ,  ヒト ,  蛋白質 ,  可溶性 ,  発現 ,  精製 ,  生物学的活性