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J-GLOBAL ID：201702210622556944   整理番号：17A0868286

Hisを含む回転の微視的描像の統一:気相モデルペプチドからの結晶蛋白質【Powered by NICT】

Unifying the microscopic picture of His-containing turns: from gas phase model peptides to crystallized proteins

著者 (4件)： Sohn Woon Yong (LIDYL, CEA, CNRS, Universite Paris-Saclay, 91191 Gif-sur-Yvette Cedex, France. [e-mail]) ,  Habka Sana ,  Gloaguen Eric ,  Mons Michel
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 19  号： 26  ページ： 17128-17142  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： γまたはβ-ターンとその局所主鎖環境の中心位置に位置するHis残基の側鎖間の局所アンカリングの結晶化蛋白質の存在は,関連する分離したモデルペプチドを用いた蛋白質構造の比較により評価した。,関連する量子化学法と組み合わせた,気相レーザ分光法はこれらのモデルペプチドにおけるγ-およびβ-ターン構造を特性化した。配座異性体選択的NH伸縮赤外研究を二種類の短距離水素結合モチーフの,標識ε6~δとδ-~δ7/π~Hの真空中での生成の証拠を提供し,骨格の隣接するNH(i)とCO(I)部位へのHis側鎖(そのgauche+回転異性体)を架橋する各側鎖バックボーンモチーフはその中性型のHis側鎖により採用された互変異性体(εあるいはδ)の特異的であることが分かった。,蛋白質データバンクから選んだβ-およびγターンの間の密接な比較と気相モデルは,この蛋白質のgauche+His回転異性体分布のかなりの部分が対応する気相水素結合構造により良く記述されたことを示した。は蛋白質の局所6~δと~δ7/π~H分子内相互作用の持続性と一致し,低特異的コンパクトトポロジー(Xxx Hisβ-ターン)の場合には,例えば,溶媒にアクセス可能であることを二次構造への気相データの関連性を強調した。気相構造からのずれは,主にHis Xxxβ-ターンで観察され,しかも溶媒に接近し易いターン構造に帰属した。はミクロ水和ターンの理論モデル,いくつかの溶媒分子は気相モチーフで,主鎖への側鎖の水媒介局所アンカリングを構成するにより説明された。最後に,存在する気相ベンチマークモデルはX線回折分析によっても蛋白質構造決定における弱点を指摘特に互変異性体情報の欠如に加えて,イミダゾール環フリップ回転異性の記述における不正確さを同定した。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  分子構造 ,  *結晶構造 ,  二次構造 ,  *アミノ酸残基 ,  アンカリング【液晶】 ,  分子モデル ,  ペプチド ,  レーザ分光法 ,  密度汎関数法 ,  水素結合 ,  互変異性 ,  回転異性 ,  アクセシビリティ ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： βターン ,  *局所構造

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  転位反応,異性化  (CF02070E) ,  分子の立体配置・配座  (BH05022J)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (3件)： HIS ,  気相 ,  結晶蛋白質