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J-GLOBAL ID：201702213983978376   整理番号：17A0474885

カイコ蛹(Bombyx mori)蛋白質加水分解物からのアンギオテンシンI変換酵素阻害ペプチドの精製,修飾と阻害機構【Powered by NICT】

Purification, modification and inhibition mechanism of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide from silkworm pupa (Bombyx mori) protein hydrolysate

著者 (6件)： Tao Mengliang (Guangxi Colleges and Universities Key Laboratory of New Technology and Application in Resource Chemical Engineering, School of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi University, Nanning 530004, China) ,  Wang Chaoyang (Guangxi Colleges and Universities Key Laboratory of New Technology and Application in Resource Chemical Engineering, School of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi University, Nanning 530004, China) ,  Liao Dankui (Guangxi Colleges and Universities Key Laboratory of New Technology and Application in Resource Chemical Engineering, School of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi University, Nanning 530004, China) ,  Liu Haibo (Guangxi Colleges and Universities Key Laboratory of New Technology and Application in Resource Chemical Engineering, School of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi University, Nanning 530004, China) ,  Zhao Zhenxia (Guangxi Colleges and Universities Key Laboratory of New Technology and Application in Resource Chemical Engineering, School of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi University, Nanning 530004, China) ,  Zhao Zhongxing (Guangxi Colleges and Universities Key Laboratory of New Technology and Application in Resource Chemical Engineering, School of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi University, Nanning 530004, China)
資料名： Process Biochemistry  (Process Biochemistry)
巻： 54  ページ： 172-179  発行年： 2017年 
JST資料番号： C0250B  ISSN： 1359-5113  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アンギオテンシンI変換酵素(ACE)阻害ペプチドカイコ蛹(Bombyx mori)から精製した,修飾,並びに分子ドッキング分析を用いたによる阻害機構。カイコ蛹蛋白質は中性プロテアーゼで加水分解し,得られた加水分解物をいろいろなクロマトグラフィーで処理してペプチド分離株を取得した。ペプチドの分子量とアミノ酸配列をMALDI-TOF/TOF MSにより決定した。続いて,ペプチドの熱的および消化安定性は高温処理および模擬胃腸管消化を通して調査した。最後に,ペプチドは小型ペプチドに改質し,それらのpotentiate活性を調べた。結果はカイコさなぎからのペプチドはIC_5021 70μMでGly Asn Pro Trp Met(603.7Da)であると決定したことを示した。安定性試験は,ACE阻害活性は40°Cから80°Cへと同様にin vitro胃腸消化中の温度で有意には変化しなかったことを示した。四修飾ペプチドの阻害活性はTrp-Trp>Gly Asn Pro Trp Trp>Asn Pro Trp Trp>Pro Trp Trp,Trp-TrpのIC_50は10.76μMであったドッキングシミュレーションは阻害活性はペプチドと亜鉛イオンの空間的構造と密接に関連していることを明らかにした。精製ペプチドと四種の修飾ペプチドは高血圧治療のための機能性食品または治療薬として有益であるかもしれない。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： in vitro実験 ,  分子量 ,  アミノ酸配列 ,  *タンパク質加水分解物 ,  機能性食品 ,  *ペプチド ,  消化 ,  *アンギオテンシン変換酵素 ,  ドッキング
準シソーラス用語： ドッキングシミュレーション ,  阻害活性 ,  アンギオテンシン変換酵素阻害 ,  *加水分解物 ,  分子ドッキング ,  *阻害機構 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： カイコさなぎ蛋白質 ,  アンギオテンシンI変換酵素 ,  阻害ペプチド ,  安定性 ,  ドッキング

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  動物の生化学  (EJ01050P)

タイトルに関連する用語 (8件)： カイコ ,  蛹 ,  蛋白質加水分解物 ,  アンギオテンシンI変換酵素 ,  阻害 ,  ペプチド ,  精製 ,  修飾