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J-GLOBAL ID：201702218696011725   整理番号：17A0317240

4-ヒドロキシ-2-オキソ-ペンタノアートアルドラーゼ活性を持つPeptoclostridium difficile NAP08からのシアル酸アルドラーゼ【Powered by NICT】

A sialic acid aldolase from Peptoclostridium difficile NAP08 with 4-hydroxy-2-oxo-pentanoate aldolase activity

著者 (10件)： Chen Qijia (National Engineering Laboratory for Industrial Enzymes and Tianjin Engineering Center for Biocatalytic Technology, Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin, China) ,  Chen Qijia (University of Chinese Academy of Sciences, Beijing, China) ,  Han Lei (National Engineering Laboratory for Industrial Enzymes and Tianjin Engineering Center for Biocatalytic Technology, Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin, China) ,  Han Lei (University of Chinese Academy of Sciences, Beijing, China) ,  Chen Xi (National Engineering Laboratory for Industrial Enzymes and Tianjin Engineering Center for Biocatalytic Technology, Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin, China) ,  Cui Yunfeng (National Engineering Laboratory for Industrial Enzymes and Tianjin Engineering Center for Biocatalytic Technology, Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin, China) ,  Feng Jinhui (National Engineering Laboratory for Industrial Enzymes and Tianjin Engineering Center for Biocatalytic Technology, Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin, China) ,  Wu Qiaqing (National Engineering Laboratory for Industrial Enzymes and Tianjin Engineering Center for Biocatalytic Technology, Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin, China) ,  Zhu Dunming (National Engineering Laboratory for Industrial Enzymes and Tianjin Engineering Center for Biocatalytic Technology, Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin, China) ,  Zhu Dunming (University of Chinese Academy of Sciences, Beijing, China)
資料名： Enzyme and Microbial Technology  (Enzyme and Microbial Technology)
巻： 92  ページ： 99-106  発行年： 2016年 
JST資料番号： A0989B  ISSN： 0141-0229  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： シアル酸アルドラーゼ(E.C.4.1.3.3)はN アセチル d マンノサミン(ManNAc)とピルビン酸からN-アセチル-d-ノイラミン酸(Neu5Ac)の可逆的アルドール開裂を触媒する。本研究では,Peptoclostridium difficile NAP08からのシアル酸アルドラーゼ(PdNAL)をEscherichia coli BL21(DE3)で発現させた。ホモ四量体酵素はNeu5Acの開裂のための18.34mgの比活性で精製した。アルドール付加反応の最適pHと温度は7.4と65°Cであった。PdNALは中性およびアルカリ性pH(6.0 10.0)で非常に安定であり,24時間10.0でのインキュベーション後に活性の約89%を維持した。70°Cで15分間のインキュベーション後,ほぼ活性損失は観察されなかった。高い熱安定性は,この酵素の精製を単純化した。興味深いことに,基質プロファイリングはPdNALは基質としてManNAc,アセトアルデヒド,プロピオンアルデヒド及びn-ブチルアルデヒドのような短鎖脂肪族アルデヒドを認めたことを示した。これはシアル酸アルドラーゼは二またはそれ以上の炭素を持つ脂肪族アルデヒドアクセプタへの活性であることを最初の例である。アミノ酸配列分析はPdNALはNAL亜科よりもむしろ4-ヒドロキシ-2-オキソペンタノアート(ホパ)アルドラーゼに属することを示しているが,酵素はHOPAアルドラーゼの活性を持つことは興味深いことである。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： HOMO ,  アミノ酸配列 ,  基質 ,  アルドール反応 ,  炭素 ,  四量体 ,  脂肪族アルデヒド ,  熱安定性 ,  *アルドラーゼ ,  アクセプタ ,  脂肪族ケトン ,  脂肪族カルボン酸 ,  ケト酸
準シソーラス用語： 酵素比活性 ,  *シアル酸 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： シアル酸アルドラーゼ ,  Peptoclostridium difficile ,  アルドール付加反応 ,  4-ヒドロキシ-2-オキソペンタノアートアルドラーゼ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (3件)： プロピオンアルデヒド ,  アセトアルデヒド ,  ピルビン酸

タイトルに関連する用語 (3件)： 活性 ,  シアル酸 ,  アルドラーゼ