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J-GLOBAL ID：201702222829808376   整理番号：17A0394473

E.coliで発現させたエボラウイルスヌクレオカプシド様複合体のin vitro集合【Powered by NICT】

In vitro assembly of Ebola virus nucleocapsid-like complex expressed in E. coli

著者 (8件)： Peng Ruchao (Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences) ,  Zhu Tengfei (University of Chinese Academy of Sciences) ,  Oladejo Babayemi Olawale (Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences) ,  Musyoki Abednego Moki (Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences) ,  Cui Yingzi (Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences) ,  Shi Yi (Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences) ,  Wang Peiyi (Faculty of Biological Sciences, University of Leeds) ,  Gao George Fu (Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences)
資料名： Danbaizhi Yu Xibao  (Danbaizhi Yu Xibao)
巻： 7  号： 12  ページ： 888-898  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2859A  ISSN： 1674-800X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： エボラウイルス(EBOV)は核蛋白質(NP)によるカプシド形成RNAゲノムと共にヌクレオカプシド複合体を形成する他のウイルス蛋白質を有している。以前の低温電子トモグラフィーと生化学的研究は,ナノメータ分解能でEBOVヌクレオカプシドの螺旋構造を示し,NP(NPA451 739)単独の最初の450アミノ酸であるヘリカルヌクレオカプシド様複合体(NLC)を形成することができる。しかし,NP-NP相互作用のための構造的基礎と核カプシドアセンブリーの動的手順はまだほとんど理解されていない。本研究では,著者らは,大腸菌発現系を用いて,ネガティブ染色電子顕微鏡によるNLC集合の異なる段階でNPA451SRM739配座異性体の画像,EBOV核カプシドアセンブリーの動的手順を推定することが可能な一連のを捕捉した。更なる生化学的研究に沿って,NLCの集合である食塩感受性示し,またこの過程におけるRNAの不可欠な役割を確立した。NLC伸長の多様なモードはEBOVビリオンの可塑性を形成する重要な決定因子である可能性がある提案した。著者らの知見は,ウイルス核蛋白質の自己オリゴマ化を特性化し,in vitroでのウイルスヌクレオカプシドの動的集合過程を研究するための新しいモデルを提供する。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： オリゴマ化 ,  分解能 ,  塑性 ,  ウイルスタンパク質 ,  *in vitro実験 ,  キャラクタリゼーション ,  ゲノム ,  逆染色法 ,  ヘリックス構造 ,  *ウイルス ,  核タンパク質 ,  ビリオン
準シソーラス用語： *ヌクレオカプシド ,  カプシド形成 ,  *エボラウイルス , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： 発現 ,  複合体 ,  集合