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J-GLOBAL ID:201702226460312882   整理番号:17A0402282

固体発酵中の麦藁リグニンの分解におけるStreptomyces ipomoeaeにより産生される熱安定性ラッカーゼの役割【Powered by NICT】

Role of a thermostable laccase produced by Streptomyces ipomoeae in the degradation of wheat straw lignin in solid state fermentation
著者 (8件):
資料名:
巻: 122  ページ: 202-208  発行年: 2016年 
JST資料番号: B0809A  ISSN: 0165-2370  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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リグノセルロース材料上で成長するときStreptomycetesが実際にAPPL(酸により沈殿する高分子リグニン)と命名されたリグニンcarbohydate複合体を産生するリグニン分解微生物の主要なグループの一つと考えられている。これらの条件におけるヘミセルロース分解および酸化細胞外酵素の産生を報告したがリグニン分解におけるラッカーゼの特異的役割はほとんど理解されていない。SilA,Streptomyces ipomoeae CECT3341が産生する熱安定性の塩抵抗性およびpH多様なラッカーゼが最近発見されて,それらの特異性は,バイオテクノロジーと環境目的のための知識の深部に魅力的である。固相発酵(SSF)で麦藁上で成長するときPyrolysis/GC MSはラッカーゼ産生株(SilA株)とラッカーゼネガティブ変異体(SilA~-株)の挙動を分析した。APPLの定量的収率とリグニン由来の化合物の相対的豊度はSilA~-リグノセルロース残渣にS.ipomoeae野生型のより高い可溶化活性を示しよりSilA歪ではるかに高かった。それにもかかわらずAPPLパイログラムで見出されたリグニン由来化合物のパターンは両株で類似しており,リグニンプロピル側鎖の短縮を示す対照とは異なる。著者らの結果は,SilAラッカーゼはS.ipomoeaeによるリグニン可溶化において重要な酵素であり,このプロセスにおいて,ラッカーゼに異なる他の酸化酵素活性の関与を示していることを実証した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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木材化学 

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