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J-GLOBAL ID：201702227527835912   整理番号：17A0262062

イブプロフェンとヒトアルブミンアルブミンIIの動的結合過程の分子シミュレーション:一つの結合経路分析【JST・京大機械翻訳】

Molecular Simulations on Dynamic Binding of Ibuprofen onto Site II of Human Serum Albumin: One Potential Way Analysis

著者 (3件)： Xu Shiwen (Key Laboratory of Biomass Chemical Engineering of Ministry of Education, College of Chemical and Biological Engineering, Zhejiang University) ,  Lin Dongqiang (Key Laboratory of Biomass Chemical Engineering of Ministry of Education, College of Chemical and Biological Engineering, Zhejiang University) ,  Yao Shanjing (Key Laboratory of Biomass Chemical Engineering of Ministry of Education, College of Chemical and Biological Engineering, Zhejiang University)
資料名： Wuli Huaxue Xuebao  (Wuli Huaxue Xuebao)
巻： 32  号： 11  ページ： 2811-2818  発行年： 2016年 
JST資料番号： W0391A  ISSN： 1000-6818  CODEN： WHXUEU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： ヒト血清アルブミン(HSA)は主に2つの薬物結合部位があり、サイトIとサイトIIが多く、多くの小分子はサイトIIに優先的に結合し、や薬物イブプロフェンを含む。本論文では,分子シミュレーション法を用いて,HSAの小分子とHSAサイトのII結合の動的過程を研究し,両者の結合機構を検討した。最初に50個のランダム分布したイブプロフェンとHSA複合体系を構築し,50NS分子動力学シミュレーションにより,一つのイブプロフェン分子がサイトIIに安定的に結合していることを示した。この分子の運動軌跡解析に基づき,イブプロフェンの結合は4つの段階,すなわち遠隔吸引,表面結合調整,進入サイトII空洞と安定結合に分けられることがわかった。ファンデルワールスと静電相互作用エネルギーを比較すると、初期は静電吸引を主とし、中期はHSA表面の二つの極性領域間で調整し、徐々にII点付近まで転移する。次に,部位IIの入り口における極性残基と疎水性残基の共同作用によって,イブプロフェンは位置IIの空洞に入った。空洞に入ると静電と疎水性相互作用が安定して結合する。結合過程において,サイトII近傍の蛋白質表面は顕著に変化し,一定の「誘導適合」作用を示し,同時に分子シミュレーションによる結合パターンはイブプロフェン-HSA結合の結晶構造と類似していた。結果により、分子シミュレーションは小分子とタンパク質の結合の動態過程を研究することができ、分子レベルから関連の結合メカニズムを説明することができる。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 静電相互作用 ,  結合部位 ,  疎水性 ,  *小分子 ,  協力作用 ,  結晶構造 ,  極性 ,  疎水性相互作用 ,  複合系 ,  カルボン酸 ,  芳香族化合物
準シソーラス用語： 誘導適合 ,  残基 ,  分子動力学シミュレーション ,  ヒト血清アルブミン ,  *分子シミュレーション , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： Human serum albumin ,  Site II ,  Ibuprofen ,  Dynamic binding ,  Molecular simulation

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  薬物の相互作用  (GV01070X)

物質索引 (1件)： イブプロフェン

タイトルに関連する用語 (3件)： イブプロフェン ,  過程 ,  分子シミュレーション