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J-GLOBAL ID:201702238259565871   整理番号:17A0124546

アクアポリンAtPIP2;1四量体形成において重要な役割を果たすの単量体の膜貫通ヘリックスの間の相互作用【Powered by NICT】

Interactions between Transmembrane Helices within Monomers of the Aquaporin AtPIP2;1 Play a Crucial Role in Tetramer Formation
著者 (14件):
資料名:
巻:号:ページ: 1004-1017  発行年: 2016年 
JST資料番号: C2651A  ISSN: 1674-2052  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 英語 (EN)
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アクアポリン(AQP)は原核生物及び真核生物の細胞の種々の細胞内膜で見られるような水チャンネル蛋白質である。AQPの生理的機能は多くの生物で明らかにした。しかし,理解することは,それらの生合成は理解しにくいままであり,特にそれらは四量体へ集合するか。ここに著者らは,Arabidopsis原形質膜AQP AtPIP2;の四量体形成に関与するアミノ酸残基を調べた。1広範なアミノ酸置換変異誘発を用いた。変異体は蛋白質V41A/E44A,F51A/L52A,F87A/I91A,F92A/I93A,V95A/Y96A,H216A/L217A,AtPIP2;の膜貫通(TM)ヘリックスのアラニン置換を持つ多重オリゴマ複合体への重合一四より大きいサブユニットの可変数であった。さらに,これらの変異体蛋白質は細胞膜にトラフィックできなかった,小胞体(ER)に蓄積する。構造に基づいたモデリングは,これらの残基が単量体内のTMヘリックス間の相互作用に関与していることを明らかにした。これらの結果は,内および間の両単量体発生間TM相互作用はAtPIP2における四量体形成に重要な役割を果たしていることを示唆する1複雑である。AtPIP2;の集合1四量体はER細胞膜だけでなく,水透過性へのそれらの輸送に重要である。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【Powered by NICT】
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