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J-GLOBAL ID：201702241821558103   整理番号：17A0060778

オオムギΒ-アミラーゼ遺伝子の大腸菌における異種発現【JST・京大機械翻訳】

Heterologous expression of β-amylase gene from barley in E. coli

著者 (5件)： Zhu Pei (Lab of Brewing Science and Technology,Jiangnan University) ,  Li Qi (School of Biotechnology,Jiangnan University) ,  Zhu Linjiang (江南大学生物工程学院) ,  He Pengyu (江南大学生物工程学院) ,  Li Yongxian (Lab of Brewing Science and Technology,Jiangnan University)
資料名： Shipin yu Fajiao Gongye  (Shipin yu Fajiao Gongye)
巻： 42  号： 6  ページ： 31-35  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2153A  ISSN： 0253-990X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： オオムギ由来のΒ-アミラーゼは安定性が高く、工業応用効果が良いという利点があり、食品、醸造及び食糧加工に広く応用されているが、その製造コストは高く、価格は高価である。本研究では,大腸菌を用いてオオムギ由来のΒ-アミラーゼを異種発現させた。まず、遺伝子合成技術によりコドン最適化のオオムギ由来のΒ-アミラーゼ遺伝子を獲得し、この遺伝子をプラスミドPET28A(+)を通じて大腸菌BL21(DE3)に過剰発現させ、組換えΒ-アミラーゼを獲得した。次に,組換え発現のΒ-アミラーゼとオオムギから直接抽出したΒ-アミラーゼの酵素的性質を比較した。その結果,Β-アミラーゼの分子量はオオムギのΒ-アミラーゼと一致し,59KDAの組換えΒ-アミラーゼの活性はオオムギ由来の588U/MGから285.5U/MGに低下し,最適温度は10°C低下した。最適PHは一貫していた。そのため,オオムギΒ-アミラーゼは細菌で効率的に発現するが,その酵素的性質は大きく変化する。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 酵素 ,  遺伝子 ,  分子量 ,  製造原価 ,  *大腸菌 ,  *オオムギ ,  細菌 ,  プラスミド ,  *アミラーゼ ,  最適温度 ,  組換蛋白質発現 ,  過剰発現 ,  大腸菌BL21(DE3) ,  コドン最適化 ,  *異種発現 ,  *微生物

著者キーワード (4件)： barley ,  β-amylase ,  heterologous expression ,  Escherichia coli

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  遺伝子発現  (EC02040Q) ,  遺伝子操作  (EC02050B)

タイトルに関連する用語 (5件)： オオムギ ,  アミラーゼ ,  遺伝子 ,  大腸菌 ,  異種発現