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J-GLOBAL ID:201702251716449008   整理番号:17A0363159

ユビキチンを促進するセリンユビキチン化を阻害する通常のユビキチン化のホスホリボシル化【Powered by NICT】

Phosphoribosylation of Ubiquitin Promotes Serine Ubiquitination and Impairs Conventional Ubiquitination
著者 (12件):
資料名:
巻: 167  号:ページ: 1636-1649.e13  発行年: 2016年 
JST資料番号: A0707B  ISSN: 0092-8674  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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従来のユビキチン化は基質蛋白質におけるユビキチンC末端と第一アミンとの間のアミド結合のATP依存性形成を含んでいる。最近,病原性Legionella pneumophilaのエフェクタ蛋白質,SdeAは宿主蛋白質にNAD依存性およびATP非依存性ユビキチン移動を仲介することを示した。,ADPリボースユビキチン中間体を経由した特異的アルギニンに対するユビキチンのホスホリボシル化を効率的に触媒することをSdeAにおけるホスホジエステラーゼドメインを同定した。SdeAもホスホジエステル結合を介して蛋白質基質のセリン残基にphosphoribosylatedユビキチンを抱合することで化学的および構造的に異なる型基質のユビキチン化を触媒する。さらに,ユビキチンのホスホリボシル化は,従来のユビキチン化カスケードのE1とE2酵素の活性化を抑制し,そのため,マイトファジー,TNFシグナル伝達とプロテアソーム分解を含む多くの細胞過程を損なう。ユビキチンのホスホリボシル化はほ乳類細胞におけるユビキチン機能を調節することを提案した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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生物学的機能  ,  酵素一般 
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