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J-GLOBAL ID:201702256034430742   整理番号:17A0749739

NASPのH3シャペロン機能はArabidopsisにおいて保存されている【Powered by NICT】

The H3 chaperone function of NASP is conserved in Arabidopsis
著者 (7件):
資料名:
巻: 88  号:ページ: 425-436  発行年: 2016年 
JST資料番号: A1374A  ISSN: 0960-7412  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ヒストンは豊富な細胞蛋白質であるが,クロマチンに組み込まれていないならば,それらは通常ヒストンシャペロンにより結合していた。ヒストンH3.1及びH3.3のシャペロンとしてのArabidopsis NASPを同定した。NASPは単量体H3.1及びH3.3と同様にヒストンH3.1H4とH3.3H4二量体とin vitroで相互作用した。NASPは単量体H4に結合しなかった。NASPは四量体へのヒストン二量体と四量体の間の平衡をシフトするがin vitroで四量体と相互作用しなかった。Arabidopsis NASPは[H3-H4]2tetrasome形成を促進し,おそらく前会合ヒストン四量体を提供した。NASPはin vitroで前会合tetrasomesの分解を促進しなかった。そのほ乳類相同体とは対照的に,Arabidopsis NASPは主に核蛋白質である。in vivoでは,NASPは主に単量体H3.1及びH3.3を結合した。プルダウン実験は,NASPもヒストンシャペロンMSI1及びHSC70熱ショック蛋白質と相互作用するかもしれないことを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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植物生理学一般  ,  遺伝子発現 
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