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J-GLOBAL ID:201702258577801474   整理番号:17A0417829

ペプシンによりin vitroで消化されたダイズタンパク質の二次構造とサブユニット組成,および消化率とのその関連

Secondary Structure and Subunit Composition of Soy Protein In Vitro Digested by Pepsin and Its Relation with Digestibility
著者 (9件):
資料名:
巻: 2016  号: Biochemistry  ページ: ROMBUNNO.5498639 (WEB ONLY)  発行年: 2016年 
JST資料番号: U7008A  ISSN: 2314-6133  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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本研究において,5つのダイズ変種から調製したダイズ分離タンパク質(SPI)のin vitro消化率と構造を,FT-IR顕微分光法とSDS-PAGEを用いて,模擬胃液(SGF)中で調べた。その結果は,in vitro消化の間,β-立体構造が選択的にペプシンにより加水分解され,無秩序な構造へ転換され,それに引き続きα-ヘリックスと無秩序な構造が消化される傾向があることを示した。5つのSPIのβ-立体構造含量とそれらのin vitro消化率の値との間に負の直線相関係数が見られた。酵素的加水分解の間に,7Sおよび11S画分に対応するタンパク質のバンドの強度は低下し,多くのペプチドのバンドが11~15kDaに見られた。β-コングリシニン,特にβ-7Sサブユニットは,ペプシンによりあまり加水分解されなかった。他方,グリシニンの塩基性ポリペプチドは酸性ポリペプチドよりもゆっくり分解され,消化後の残存タンパク質で大きな比率を占めた。全ての11S-A3は1時間の消化後,消失した。更に,5つのSPIのβ-7S含量とそれらのin vitro消化率の値の間で著しい負の直線相関係数(r=-0.89)が見られた。これらの結果は,これらの変種の機能特性や生理活性特性の更なる研究に有用であり,特異的な機能的ダイズ分離タンパク質の開発のための理論的基礎を産み出した。(翻訳著者抄録)
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分類 (2件):
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分子構造  ,  生物物理的研究法 
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