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J-GLOBAL ID:201702262024543954   整理番号:17A0747185

Aspergillus oryzae及びThiellavia terrestrisクチナーゼの比較熱不活性化分析:グリコシル化の役割【Powered by NICT】

Comparative thermal inactivation analysis of Aspergillus oryzae and Thiellavia terrestris cutinase: Role of glycosylation
著者 (12件):
資料名:
巻: 114  号:ページ: 63-73  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0019A  ISSN: 0006-3592  CODEN: BIBIAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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クチナーゼの熱安定性は重要な酵素はしばしば剛直高分子基板のガラス転移を以上で機能することができる。詳細な熱不活性化分析は二のよく特性化されクチナーゼ,Aspergillus oryzaeクチナーゼ(AoC)とThiellavia terrestrisクチナーゼ(TtC)で実施した。AoCとTtCは高い温度,酵素活性の不可逆的損失の主な理由であることが分かったにおける変性時に熱凝集する傾向がある。著者らの研究は,グリコシル化はその熱凝集を阻害することによりPichia pastorisで発現したTtCを安定化することを示した。非グリコシル化AoC,グリコシル化(TtC G),及び非グリコシル化TtC(TtC NG)の比較熱不活性化分析に基づいて,熱不活性化のための統一されたモデルは,熱凝集を説明し,他のクチナーゼ同族体にも適用可能であることを提案した。グリコシル化TtCに触発されて,グリコシル化部位工学を用いたAoC熱凝集を阻害した。,AoCグリコシル化による熱凝集の阻害は代表的な条件の下でトレハロースの従来の使用によって達成されたものより大きかった。まとめると,本研究は熱凝集阻害,クチナーゼと多くの蛋白質の不可逆的熱不活性化のための最も一般的な理由の一つであるグリコシル化部位工学を実現する優れた可能性を示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (5件):
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酵素の応用関連  ,  遺伝子発現  ,  抗原・抗体・補体の生産と応用  ,  酵素一般  ,  細胞生理一般 
物質索引 (1件):
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