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J-GLOBAL ID：201702269778213495   整理番号：17A0109598

異なるトポロジー構造の弾性蛋白質の相変化特性とメカニズムに関する研究【JST・京大機械翻訳】

The phase transition of elastin-like polypeptides with different topological structures

著者 (6件)： Zhang Dandan (Department of Bioengineering and Biotechnology, School of Chemical Engineering, Huaqiao University) ,  Cai Zhengwen (Department of Bioengineering and Biotechnology, School of Chemical Engineering, Huaqiao University) ,  Wang Jindan (Department of Bioengineering and Biotechnology, School of Chemical Engineering, Huaqiao University) ,  Wang Xinzhe (Department of Bioengineering and Biotechnology, School of Chemical Engineering, Huaqiao University) ,  Wu Shuyu (Department of Bioengineering and Biotechnology, School of Chemical Engineering, Huaqiao University) ,  Zhang Guangya (Department of Bioengineering and Biotechnology, School of Chemical Engineering, Huaqiao University)
資料名： Zhongguo Kexue. Huaxue  (Zhongguo Kexue. Huaxue)
巻： 46  号： 9  ページ： 881-890  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2582A  ISSN： 1674-7224  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 本論文では、異なるトポロジー構造の様ポリペプチド(ELPS)融合タンパク質を構築し、塩のタイプ及び濃度がその相転移特性に与える影響について考察し、線形線形と比較した。結果により、異なる塩濃度の下で、異なるトポロジー構造のELPS融合タンパク質の相転移温度は平均的に同じ重さの線形ELPSより1~10.9°C高いことが分かった。それらの中で,三つの星型星状ELPSは,0.05MOL/L NA_2CO_3溶液中で,直線的ELP120と最も大きな差があり,11.5°Cに達した。同時に,塩濃度の増加とともに,相転移温度は直線的に減少した。しかし,SPYCATCHER-ELP40は低濃度(0.4MOL/L)のNA_2CO_3溶液中で相転移が起こらず,同じ濃度のNACLとNA_2SO_4溶液中では相転移が明らかであった。高濃度(30.5MOL/L)のNA_2CO_3溶液中では,その相転移温度は7.3°Cに低下し,NA_2SO_4溶液中の相転移温度は0.15°Cに過ぎず,これはHOFMEISTERの順序に一致しなかった。その原因は、ELPSが融合したSPYCATCHER分子表面に大量の帯電荷を有するアミノ酸と関係があり、その作用機序を検討した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 分子表面 ,  融合タンパク質 ,  転移温度 ,  タンパク質 ,  電荷 ,  相転移 ,  アミノ酸 ,  線形性 ,  *位相幾何学 ,  ポリペプチド ,  *弾性
準シソーラス用語： 高濃度 ,  低濃度 ,  塩濃度 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： elastin-like polypeptides ,  SpyTag-SpyCatcher ,  Hofmeister series ,  transition temperature ,  topological structure of protein

分類 (2件)： 強誘電体,反強誘電体,強弾性  (BM05030B) ,  固相転移  (BL04020G)

タイトルに関連する用語 (6件)： トポロジー ,  弾性 ,  蛋白質 ,  相変化 ,  メカニズム ,  研究