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J-GLOBAL ID：201702270427805597   整理番号：17A0308099

α-シヌクレイン変換致命的な神経毒素へのリジン,アキレス腱【Powered by NICT】

Lysines, Achilles’ heel in alpha-synuclein conversion to a deadly neuronal endotoxin

著者 (2件)： Plotegher Nicoletta (Molecular Physiology and Biophysics Unit, Department of Biology, University of Padova, Via U. Bassi 58/B, 35121 Padova, Italy) ,  Bubacco Luigi (Molecular Physiology and Biophysics Unit, Department of Biology, University of Padova, Via U. Bassi 58/B, 35121 Padova, Italy)
資料名： Ageing Research Reviews  (Ageing Research Reviews)
巻： 26  ページ： 62-71  発行年： 2016年03月 
JST資料番号： W1685A  ISSN： 1568-1637  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α-シヌクレイン凝集はParkinson病とシヌクレイノパチーと呼ばれる他の神経変性疾患と関連している。α-シヌクレインの配列は顕著な量のリジンの,パーキンソン病脳における濃度の増加で見い出された数種のアルデヒドによる修飾のターゲットとなる可能性を持っている。アルデヒドはドーパミン代謝産物3,4-ジヒドロキシフェニルアセトアルデヒド,脂質過酸化産物4-ヒドロキシノネナール,アクロレインおよびマロンジアルデヒド,及び高度糖化最終産物であった。さらに,細胞におけるアルデヒド解毒に関与するアルデヒドデヒドロゲナーゼの相対的発現レベルと酵素活性の両方は,Parkinson病脳で変化した。アルデヒド修飾の効果を含めることができる(i)サイトゾルおよび膜結合α-シヌクレインの平衡,蛋白質機能を変化させ,凝集をもたらす可能性があるにおける摂動(ii)α-シヌクレインのユビキチン化とSUMO化の減少,その細胞内局在性に影響し,クリアランス(iii)細胞外プロテアーゼによる特異的部位での開裂への感受性減少(iv)同定されたリジンアセチル化部位の低下した利用可能性(v)毒性オリゴマアルファシヌクレインアルデヒド種の産生,健常ニューロンにunhealthyから脂質膜と伝染性を損傷することができた。これら全ての観察はα-シヌクレインの間の複雑な相互作用と脳内アルデヒド,機能障害性α-シヌクレインとそのオリゴマの蓄積を誘導するかもしれないを示している。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 凝集 ,  アルデヒド ,  *神経毒 ,  機能障害 ,  Parkinson病 ,  酵素活性度 ,  代謝産物 ,  オリゴマ ,  アセチル化 ,  サイトゾル ,  脂質過酸化 ,  プロテアソーム ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 神経変性疾患 ,  *α-シヌクレイン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： パーキンソン病 ,  ドーパミン ,  Acetylation ,  リジン ,  アルデヒド脱水素酵素 ,  Oligomers ,  プロテアソーム障害

分類 (1件)： 神経の基礎医学  (GN01020W)

物質索引 (1件)： リジン

タイトルに関連する用語 (4件)： α-シヌクレイン ,  神経毒素 ,  リジン ,  アキレス腱