文献

J-GLOBAL ID：201702275733722842   整理番号：17A0660784

選択的変異アミロイドβ(1 40)の筋原線維の形態の詳細な解析【Powered by NICT】

A Detailed Analysis of the Morphology of Fibrils of Selectively Mutated Amyloid β (1-40)

著者 (15件)： Adler Juliane (Institute for Medical Physics and Biophysics, Leipzig University, Haertelstrasse 16-18, 04107, Leipzig, Germany) ,  Baumann Monika (Institute of Physics, Biophysics, Martin Luther University Halle-Wittenberg, B.-Heimann-Strasse 7, 06120, Halle, Germany) ,  Voigt Bruno (Institute of Physics, Biophysics, Martin Luther University Halle-Wittenberg, B.-Heimann-Strasse 7, 06120, Halle, Germany) ,  Scheidt Holger A. (Institute for Medical Physics and Biophysics, Leipzig University, Haertelstrasse 16-18, 04107, Leipzig, Germany) ,  Bhowmik Debanjan (Department of Chemistry, Tata Institute of Fundamental Research, Homi Bhabha Road, Colaba, Mumbai, 400 005, India) ,  Bhowmik Debanjan (Department of Chemistry, Northwestern University, 2145 Sheridan Road, Evanston, IL, 60208-3113, USA) ,  Haeupl Tilmann (Leibniz Institute of Surface Modification (IOM), Permoserstrasse 15, 04318, Leipzig, Germany) ,  Haeupl Tilmann (Wilhelm-Ostwald Institute of Physical and Theoretical Chemistry, Leipzig University, Linnestrasse 3, 04103, Leipzig, Germany) ,  Abel Bernd (Wilhelm-Ostwald Institute of Physical and Theoretical Chemistry, Leipzig University, Linnestrasse 3, 04103, Leipzig, Germany) ,  Madhu Perunthiruthy K. (Department of Chemistry, Tata Institute of Fundamental Research, Homi Bhabha Road, Colaba, Mumbai, 400 005, India) ,  Madhu Perunthiruthy K. (TIFR Centre for Interdisciplinary Sciences, Tata Institute of Fundamental Research, Leipzig University, 21 Brundavan Colony, Narsingi, Hyderabad, 500075, India) ,  Balbach Jochen (Institute of Physics, Biophysics, Martin Luther University Halle-Wittenberg, B.-Heimann-Strasse 7, 06120, Halle, Germany) ,  Maiti Sudipta (Department of Chemistry, Tata Institute of Fundamental Research, Homi Bhabha Road, Colaba, Mumbai, 400 005, India) ,  Huster Daniel (Institute for Medical Physics and Biophysics, Leipzig University, Haertelstrasse 16-18, 04107, Leipzig, Germany. [e-mail]) ,  Huster Daniel (Department of Chemistry, Tata Institute of Fundamental Research, Homi Bhabha Road, Colaba, Mumbai, 400 005, India. [e-mail])
資料名： ChemPhysChem  (ChemPhysChem)
巻： 17  号： 17  ページ： 2744-2753  発行年： 2016年 
JST資料番号： W1265A  ISSN： 1439-4235  CODEN： CPCHFT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 合理的に設計されたアミロイドβ[Aβ(1 40)]ペプチド変異体の小ライブラリーを発生させ,それらのフィブリルの形態を研究した。これらの分子では,フェニルアラニン19(19F),ロイシン34(L34)間の構造的に重要な疎水性接触はアミロイド形成に対する特異的内部拘束として作用する定義された物理的な力を導入するために変異させた。Aβ(1 40)ペプチドライブラリーは溶液及び固体NMR分光法,AFM,蛍光相関分光法,及びXRDを含む生物物理的技法の包括的セットを用いてこれらの変異体のフィブリル形態を研究するために使用される。全体として,知見は,Aβ(1 40)の重要な初期折畳み接触の顕著な局所的物理的摂動の導入は,フィブリル形態のマイナーな変化をもたらすだけであることを示した。成熟Aβ線維の熱力学的に安定な構造は点突然変異のために著しく変えられた分子相互作用パターンの導入に対して比較的ロバストであることが分かった。これはアミロイド原線維形成は熱力学的に最も安定な交差β構造の形成をもたらすことを蛋白質ミスフォールディングにおける非常に一般的プロセスであることを明確に示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *アミロイド ,  熱力学 ,  *形態 ,  疎水性 ,  *変異 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  点突然変異 ,  ペプチド ,  β構造 ,  *アミロイドβタンパク質 ,  分子間相互作用 ,  *筋原線維
準シソーラス用語： ミスフォールディング ,  アミロイド線維 ,  固体NMR , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： アミロイド ,  fibrils ,  mutagenesis ,  NMR分光法 ,  ペプチド

分類 (3件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (4件)： アミロイドβ ,  筋原線維 ,  形態 ,  解析