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J-GLOBAL ID:201702284349254414   整理番号:17A0699403

Escherichia coliにおける酸化還元領域の別々の発現による新規(αbγ)_2CM6量Rhodobacter capsulatusキサンチンデヒドロゲナーゼの増強された触媒特性【Powered by NICT】

Enhanced catalytic properties of novel (αbγ)2 heterohexameric Rhodobacter capsulatus xanthine dehydrogenase by separate expression of the redox domains in Escherichia coli
著者 (6件):
資料名:
巻: 119  ページ: 1-8  発行年: 2017年 
JST資料番号: W1014A  ISSN: 1369-703X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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翻訳後蛋白質分解は,ウシ(αβγ)2XDHのような,キサンチンデヒドロゲナーゼ(XDH)の商業的生産はその触媒活性を増加させるための通常が必要である。蛋白質分解アプローチは低可制御性と非効率的な精製に悩まされている。これらの欠点を回避するために,鉄-硫黄ドメイン,フラビンアデニンジヌクレオチドドメインと硫化モリブデンドメインを発現するEscherichia coliにおける三つの分離した蛋白質として直接活性Rhodobacter capsulatus(αβγ)2XDHを翻訳する方法を開発した。二(αβγ)2XDH変異体,Split166とSplit178,鉄-硫黄クラスターとフラビンアデニンジヌクレオチドドメインを結ぶL_167 A_178ペプチドのN-及びC末端でR.capsulatus CGMCC1.3366(αβ)2XDHの小サブユニットを分割することにより設計したは,E.coliで発現させた。野生型と比較して,両分割変異体は11°Cまで熱安定性を増加させ,Split178は1.5倍と1.66倍によるターンオーバー数と触媒効率を増強したが,Split166はこれらのパラメータを減少させた3.2倍と5倍であった。この研究は酸化還元ドメインをコードする遺伝子を操作することによって直接活性分割(αβγ)2XDHを発現する最初に成功した試みであり,in vivoで分割戦略を用いて表現(αβγ)2XDHの強化された特性はXDHの商業生産のための有望な技術である可能性がある。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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酵素一般  ,  遺伝子発現  ,  微生物代謝産物の生産 

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