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J-GLOBAL ID：201702290440386119   整理番号：17A0322973

固定化工学によるL-乳酸デヒドロゲナーゼの増強された安定性【Powered by NICT】

Enhanced stability of l-lactate dehydrogenase through immobilization engineering

著者 (5件)： Jackson E. (Laboratorio de Biotecnologia, Universidad ORT Uruguay, Cuareim 1441, 11100, Montevideo, Uruguay) ,  Lopez-Gallego F. (IKERBASQUE, Basque Foundation for Science, 48011, Bilbao, Spain) ,  Lopez-Gallego F. (CICBiomagune. Parque Tecnologico de San Sebastian, Edificio Empresarial C, Paseo Miramon 182, 20009 Donostia-San Sebastian, Guipuzcoa, Spain) ,  Guisan J.M. (Instituto de Catalisis y Petroleoquimica. CSIC, c/Marie Curie N2, Madrid, Spain) ,  Betancor L. (Laboratorio de Biotecnologia, Universidad ORT Uruguay, Cuareim 1441, 11100, Montevideo, Uruguay)
資料名： Process Biochemistry  (Process Biochemistry)
巻： 51  号： 9  ページ： 1248-1255  発行年： 2016年 
JST資料番号： C0250B  ISSN： 1359-5113  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： L-乳酸デヒドロゲナーゼ(LDH)は補因子としてNADHを用いたL-乳酸へのピルビン酸の変換を触媒する。本研究では,L-乳酸を合成することができる活性で安定な調製をグリオキシル-アガロースにおけるウサギ筋肉からのLDHの固定化を最適化した。固定化時の種々のパラメータの最適化は,LDHの活性で非常に安定な固定化誘導体の調製を可能にした。90.1%固定化と72.0%の収率は,固定化プロセス中の300mMトレハロースを用いて達成した。固定化LDHの達成熱安定化因子でその可溶性対応物に比べて1600倍大きかった。は48時間後にその初期活性の75%を回収し,また固定化調製物はエタノールに対して安定化された可溶性酵素は完全に同じ条件下で僅か10分後に不活性化された。酵素活性プロファイルに対するpHと温度は可溶性酵素と比較して固定化調製物の広い範囲を示し,最適値を維持した。L-乳酸の生産は固定化LDHを用いたバッチ反応器で達成され,この調製は活性の損失なしに15回の再使用に抵抗した。ここでは,最適化した固定化戦略は生物触媒応用に対するLDHの利用の可能性を広げることを信じている。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 回分反応器 ,  不活性化 ,  再利用 ,  可溶性 ,  補因子 ,  酵素活性度 ,  バイオ触媒 ,  最適化 ,  *乳酸デヒドロゲナーゼ ,  溶解性 ,  脂肪族アルコール ,  脂肪族ケトン ,  脂肪族カルボン酸 ,  ケト酸 ,  アデニンヌクレオチド ,  ニコチンアミドヌクレオチド ,  ジヌクレオチド
準シソーラス用語： *L-乳酸デヒドロゲナーゼ ,  *固定化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： L-乳酸デヒドロゲナーゼ ,  酵素の固定化 ,  酵素の安定化 ,  グリオキサール-アガロース ,  L乳酸

分類 (2件)： 酵素の応用関連  (EB09100B) ,  酵素生理  (EG03052C)

物質索引 (4件)： エタノール ,  ピルビン酸 ,  L-乳酸 ,  NADH

タイトルに関連する用語 (5件)： 固定化 ,  工学 ,  L-乳酸デヒドロゲナーゼ ,  増強 ,  安定性