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J-GLOBAL ID：201102271840305990   整理番号：11A1840152

Thr-317/319でのジストログリカンの類アセチルグルコサミントランスフェラーゼ(LARGE)依存修飾

Like-acetylglucosaminyltransferase (LARGE)-dependent modification of dystroglycan at Thr-317/319 is required for laminin binding and arenavirus infection

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著者 (10件)： HARA Yuji (Univ. Iowa, IA) ,  KANAGAWA Motoi (Univ. Iowa, IA) ,  KUNZ Stefan (Univ. Lausanne, Lausanne, CHE) ,  YOSHIDA-MORIGUCHI Takako (Univ. Iowa, IA) ,  SATZ Jakob S. (Univ. Iowa, IA) ,  KOBAYASHI Yvonne M. (Univ. Iowa, IA) ,  ZHU Zihan (Univ. Iowa, IA) ,  BURDEN Steven J. (New York Univ. Medical School, NY) ,  OLDSTONE Michael B. A. (Scripps Res. Inst., CA) ,  CAMPBELL Kevin P. (Univ. Iowa, IA)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 108  号： 42  ページ： 17426-17431  発行年： 2011年10月18日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： LARGEは,α-ジストログリカンのN末端ドメインに結合し,糖鎖修飾する重要な分子である。ラミニンおよびウイルス結合に必要なLARGE修飾が,α-ジストログリカンのムチン様ドメインの最N末端に局在する特別なThr残基で生じるかを検討した。欠失と変異分析を用い,α-ジストログリカンのリガンド結合活性が,主にムチン様ドメインの良く保存された最初の18アミノ酸内のThr-317と-319でのLARGE修飾により生じることを示した。筋芽細胞でのラミニン結合とクラスター化活性およびアレナウイルス細胞エントリーでの,これら対になった残基の重要性を,完全な長さのジストログリカンの変異分析により確認した。

シソーラス用語： *筋肉タンパク質 ,  *糖タンパク質 ,  ヘキソシルトランスフェラーゼ ,  化学修飾 ,  末端基 ,  グリコシル化 ,  タンパク質 ,  ウイルスタンパク質 ,  *遺伝子欠損 ,  筋芽細胞 ,  *アレナウイルス ,  クラスタ化 ,  解析 ,  *ウイルス感染 ,  *ジストログリカン ,  ラミニン結合蛋白質 ,  変異解析 ,  *遺伝的変異 ,  アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ ,  アミノ末端 ,  *ウイルス侵入 ,  *微生物 ,  *動物ウイルス ,  改変
準シソーラス用語： *遺伝子変異 ,  アセチルグルコサミン転移酵素 ,  N末端 ,  *ウイルスエントリー

分類 (2件)： 感染症・寄生虫症一般  (GD01010H) ,  分子遺伝学一般  (EC02010J)

タイトルに関連する用語 (3件)： ジストログリカン ,  類 ,  修飾