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J-GLOBAL ID:200902202088615399   整理番号:09A0132499

サーモリシンにより誘導されたダイズ蛋白質の凝固およびズブチリシンCarlsbergにより誘導されたそれでの凝固反応

Coagulation of soy proteins induced by thermolysin and comparison of the coagulation reaction with that induced by subtilisin Carlsberg
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資料名:
巻: 44  号:ページ: 229-234  発行年: 2009年04月06日 
JST資料番号: A0989B  ISSN: 0141-0229  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ダイズ蛋白質はズブチリシンCarlsbergにより処理されると凝塊を形成することが知られている。凝固の時間経過はダイズ蛋白質分離物(SPI)溶液の濁度(OD660)の測定でモニター可能である[Inouye K,Nagai K,Takita T.Coagulation of soy protein isolates induced by subtilisin Carlsberg.J Agric Food Chem 2002;50:1237-42]。本研究では,サーモリシンでのSPIの消化で産生された消化物の凝固を解析した。80°Cで処理したSPIはサーモリシンおよびスブチリシンCarlsbergのどちらかの加水分解で凝固したが,37°Cの処理では凝固しなかった。凝固速度はサーモリシンとズブチリシンCarlsbergの消化の間でほぼ同じだったが,前者の凝塊は後者のそれの50~80%であった。0.1から5μMへサーモリシン濃度を増加させると,凝固速度は増加したが,凝塊の量は一定だった。37から70°Cに反応温度を増加させると,速度は増加したが,量は減少した。11Sダイズ蛋白質由来の消化物は7Sダイズ蛋白質のSPI,および7Sと11Sダイズ蛋白質の混合物(w/vについて1:2)のどちらかと比較して劇的に凝固し,11Sダイズ蛋白質由来の消化物の凝固は7Sダイズ蛋白質由来の消化物により抑制されるかもしれないことを示唆した。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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酵素一般  ,  食品蛋白質 
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