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J-GLOBAL ID：200902203794461538   整理番号：09A1128837

DJ1の酸化状態に依存しチロシンヒドロキシラーゼと4-ジヒドロキシ-L-フェニルアラニン(L-DOPA)デカルボキシラーゼとDJ1の相互作用を介するドーパミン合成活性化

Oxidative Status of DJ-1-dependent Activation of Dopamine Synthesis through Interaction of Tyrosine Hydroxylase and 4-Dihydroxy-L-phenylalanine (L-DOPA) Decarboxylase with DJ-1

著者 (8件)： ISHIKAWA Shizuma (Hokkaido Univ., Sapporo) ,  TAIRA Takahiro (Yamanashi Univ., Choh) ,  NIKI Takeshi (Hokkaido Univ., Sapporo) ,  TAKAHASHI-NIKI Kazuko (Hokkaido Univ., Sapporo) ,  MAITA Chinatsu (Hokkaido Univ., Sapporo) ,  MAITA Hiroshi (Hokkaido Univ., Sapporo) ,  ARIGA Hiroyoshi (Hokkaido Univ., Sapporo) ,  IGUCHI-ARIGA Sanae M. M. (Hokkaido Univ., Sapporo)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 284  号： 42  ページ： 28832-28844  発行年： 2009年10月16日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ドーパミンの欠乏で起こるParkinson病は,DJ1の変異でも発症し,DJ1のドーパミン生合成への効果が不明なので検討した。正常なDJ1は,ドーパミン生合成経路の酵素チロシンヒドロキシラーゼ(TH)とL-DOPAデカルボキシラーゼ(DDC)に結合してこれらの酵素を活性化したが,家族性Parkinson病変異したDJ1はこのような活性を失いドミナントネガティブとして機能した。ドーパミン作動性細胞に酸化ストレスを与えるとDJ1のCys106が酸化され,それに伴ってTHとDDCの活性が変化した。DJ1のCys106のSH基がSHやSOHの状態で活性だったが,SO₂HやSO₃Hへと酸化されると不活性化した。したがって,DJ1の突然変異や酸化によるドーパミン生合成の低下がParkinson病の発症に関係すると推測された。

シソーラス用語： *癌タンパク質 ,  *Parkinson病 ,  チロシンヒドロキシラーゼ ,  芳香族L-アミノ酸デカルボキシラーゼ ,  培養細胞 ,  ヒト ,  共沈 ,  タンパク質結合 ,  酵素活性化 ,  遺伝病 ,  部位特異的変異誘発 ,  過酸化水素 ,  酸化ストレス ,  ニューロン ,  神経伝達物質 ,  アミノ酸配列 ,  アミノ酸残基 ,  カテコールアミン ,  脂肪族アミン ,  スルホン酸 ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： *DJ-1 ,  SH-SY5Y細胞 ,  システイン残基 ,  ドーパミン作動性ニューロン

分類 (2件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  酵素生理  (EJ02020P)

物質索引 (4件)： 6-ヒドロキシドーパミン ,  MPP+ ,  システイン酸 ,  ドーパミン

タイトルに関連する用語 (8件)： 酸化状態 ,  チロシンヒドロキシラーゼ ,  L-フェニルアラニン ,  L-DOPA ,  デカルボキシラーゼ ,  相互作用 ,  ドーパミン ,  活性化