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J-GLOBAL ID:200902204005969960   整理番号:08A0536182

p97へのヌクレオチド結合の分析はタンデムAAA六量体ATPアーゼの性質を明らかにする

Analysis of Nucleotide Binding to P97 Reveals the Properties of a Tandem AAA Hexameric ATPase
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巻: 283  号: 20  ページ: 13745-13752  発行年: 2008年05月16日 
JST資料番号: E0038A  ISSN: 0021-9258  CODEN: JBCHA3  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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小胞体関連分解と細胞小器官の形成に必要なシャペロンp97(VCP)はAAAドメインD1とD2を有し,安定な六量体になる。ラットのp97のAAAドメインへのヌクレオチド結合を定量的に解析した。ATPアナログATPγSはD1とD2に同様の強さで結合したが,ADPはD2よりもD1に強く結合した。このことはD2のATPアーゼ活性の方が高いことの根拠とされる。六量体あたりのD1への結合は飽和状態でATPγSもADPも6分子だったが,D2に対してATPγSは3~4分子しか結合しなかった。この結合の制限は,ATPγSの結合で少なくとも単量体3つ分が保存されたArgフィンガーの関与で協同的に配座転移することに起因し,この過程がATP加水分解に必要だった。
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