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J-GLOBAL ID:200902205683191445   整理番号:09A0455001

内部消光蛍光ペプチドによるマトリプターゼ,マトリプターゼ-2,ヘプシンとDESC1の基質特異性の探索

Probing the substrate specificities of matriptase, matriptase-2, hepsin and DESC1 with internally quenched fluorescent peptides
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資料名:
巻: 276  号:ページ: 2213-2226  発行年: 2009年04月 
JST資料番号: B0206B  ISSN: 1742-464X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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タイプII膜貫通セリンプロテアーゼ(TTSP)の役割をさらに理解するために,内部消光蛍光発生(IQF)ペプチド基質を用いて4つのTTSPマトリプターゼ,マトリプターゼ-2,ヘプシンとDESC1の酵素化学的性質を比較した。それらの最適pH,kcatとkcat/Km値を測定し,種々の化合物や生理学的阻害剤への感受性を調査した。マトリプターゼ(RQAR-VVGG)のP4からP4′への活性配列を規準として,位置P1をArgに固定し,P4,P3,P2とP1′を非極性,芳香族,酸と塩基性アミノ酸に置換した。これら4酵素は同様の配列を切断できるが,その切断効率は異なることを見出した。P4,P3とP2のArgへの置換に対して基質選択性はマトリプターゼ-2が最も低く,マトリプターゼが最も高かった。抗トロンビンIIIは,4酵素を全て阻害したが,プラスミノーゲン活性化因子阻害剤-1とα2-抗プラスミンは,マトリプターゼ-2,ヘプシンとDESC1を阻害したが,マトリプターゼへの阻害は弱かった。これらのTTSPが特異的で個別の生化学・酵素的性質を持つことを明らかにした。
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分類 (1件):
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酵素一般 

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