AMP活性化蛋白質キナーゼはゴルジ装置分解を誘導するためにゴルジ特異的ブレフェルジンA耐性因子1のThr<sup>1337</sup>をリン酸化する

MIYAMOTO Takafumi; OSHIRO Noriko; YOSHINO Ken-ichi; NAKASHIMA Akio; EGUCHI Satoshi; TAKAHASHI Mikiko; ONO Yoshitaka; KIKKAWA Ushio; YONEZAWA Kazuyoshi

文献

J-GLOBAL ID：200902208542878730 整理番号：08A0227226

AMP活性化蛋白質キナーゼはゴルジ装置分解を誘導するためにゴルジ特異的ブレフェルジンA耐性因子1のThr¹³³⁷をリン酸化する

AMP-activated Protein Kinase Phosphorylates Golgi-specific Brefeldin A Resistance Factor 1 at Thr¹³³⁷ to Induce Disassembly of Golgi Apparatus

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資料名：
巻： 283 号： 7 ページ： 4430-4438 発行年： 2008年02月15日
JST資料番号： E0038A ISSN： 0021-9258 CODEN： JBCHA3 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ADPリボシル化因子のためのGEF(グアニンヌクレオチド交換因子(GEF)であるGBF1(ゴルジ特異的ブレフェルジンA耐性因子1)を,リン酸Akt-基質抗体によりグルコース枯渇細胞からリン蛋白質として単離した。グルコースの利用を遮断するGBF1のリン酸化は細胞内AMP濃度を上昇する2-デオキシグルコース(2DG)やAMP活性化蛋白質キナーゼ(AMPK)活性化因子AICARにより誘導された。GBF1での2DG誘導性リン酸化部位として,AMPKによりin vitroでリン酸化されるThr¹³³⁷を同定した。2DGやAICARで処理した細胞でGBF1が断片化したゴルジ装置と会合することを示した。キナーゼ活性のないAMPKやThr¹³³⁷をAlaと置換したGBF1変異体の発現は2DG誘導性ゴルジ分解を防いだ。GBF1は新規なAMPKの基質であり,GBF1のThr¹³³⁷のAMPK媒介性リン酸化は,おそらくGBF1機能を減衰し,細胞内ATP濃度が低下したストレス状態で誘導されるゴルジ装置の分解に重要な役割を持つことを明らかにした。

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細胞生理一般 , 生物学的機能

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AMP活性化蛋白質キナーゼはゴルジ装置分解を誘導するためにゴルジ特異的ブレフェルジンA耐性因子1のThr1337をリン酸化する

AMP活性化蛋白質キナーゼはゴルジ装置分解を誘導するためにゴルジ特異的ブレフェルジンA耐性因子1のThr¹³³⁷をリン酸化する