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J-GLOBAL ID:200902216694396407   整理番号:09A0067124

細菌コンデンシン複合体の構造研究によりサブユニット間相互作用のATP依存的混乱が明らかになる

Structural Studies of a Bacterial Condensin Complex Reveal ATP-Dependent Disruption of Intersubunit Interactions
著者 (12件):
資料名:
巻: 136  号:ページ: 85-96  発行年: 2009年01月09日 
JST資料番号: A0707B  ISSN: 0092-8674  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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コンデンシンは全生物の染色体凝縮の重要なメディエーターである。他のコンデンシンと同様,細菌MukBEFコンデンシン複合体も2種類のATPアーゼヘッドドメインMukB,および2種類の相互作用サブユニットMukEおよびMukFを含むSMCファミリー蛋白質二量体で構成されている。ここで著者らは,このコンデンシンのサブユニット間相互作用の完全な構造とともに,MukBのATPアーゼ活性に対する役割を明らかにするその後の研究について報告する。MukEおよびMukFはともに伸長した二量体フレームを形成し,MukF C末端の羽のような構造のヘリックスドメイン(C-WHD)はMukBと結合して閉環様の構造を構成する。驚くべきことに,二種類のC-WHD結合のひとつはMukBヘッドのATP介在性の関与により強制的に解離される。この解離反応はC-WHDに先行するリンカー部位,およびリンカー制御細胞成長の変異に依存する。したがって,コンデンシン環構造に開裂を引き起こすMukB-MukF相互作用のATP依存性の一過性の混乱は,コンデンシンの機能メカニズムの重要な特性であると考えられる。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  微生物の生化学 

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